Structural study of protein domains of monkey retrovirus
Public support
Provider
Academy of Sciences of the Czech Republic
Programme
Grants of distinctly investigative character focused on the sphere of research pursued at present particularly in the Academy of Sciences of the Czech Republic
Call for proposals
Výzkumné granty 3 (SAV02003-A)
Main participants
—
Contest type
VS - Public tender
Contract ID
IAA4055304
Alternative language
Project name in Czech
Strukturní studie proteinových domén opičího retroviru
Annotation in Czech
Sbalování nezralých virových částic a jejich uvolňování a zrání jsou u Mason-Pfizerova opičího viru časově i prostorově oddělené děje. Díky tomu je tento retrovirus, který způsobuje syndrom podobný AIDS u makaků, vhodným experimentálním modelem pro studium sbalování kapsid a procesu jejich zrání. V tomto projektu navrhujeme studovat trojrozměrnou strukturu 13 kDa formy proteasy (PR) a proteinu p12, který hraje roli při sbalování kapisd pomocí izotopově značené NMR spektrometrie. Důraz bude kladen na určení vlivu C-koncové extense molekuly proteasy na její strukturu a aktivitu. Proto bude stanovena struktura 13 kDa formy a porovnána s další formou vznikající při autokatalytickém štěpení tj. 12 kDa formou PR, jejíž 3D strukturu v současnosti dokončujeme.Zároveň bude sledován vliv zkracování molekuly proteasy na životní cyklus viru a uvolňování proteasy z prekursorů v závislosti na hladině jejich exprese v savčích buňkách.
Scientific branches
R&D category
ZV - Basic research
CEP classification - main branch
CE - Biochemistry
CEP - secondary branch
—
CEP - another secondary branch
—
OECD FORD - equivalent branches <br>(according to the <a href="http://www.vyzkum.cz/storage/att/E6EF7938F0E854BAE520AC119FB22E8D/Prevodnik_oboru_Frascati.pdf">converter</a>)
10608 - Biochemistry and molecular biology<br>10609 - Biochemical research methods
Completed project evaluation
Provider evaluation
U - Uspěl podle zadání (s publikovanými či patentovanými výsledky atd.)
Project results evaluation
We solved the high resolution structure of M-PMV protease and M-PMV NC dUTPase using NMR and crystallography. We identified the structural motifs important for inhibitor binding to M-PMV integrase.
Solution timeline
Realization period - beginning
Jan 1, 2003
Realization period - end
Dec 1, 2007
Project status
U - Finished project
Latest support payment
Feb 27, 2007
Data delivery to CEP
Confidentiality
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Data delivery code
CEP08-AV0-IA-U/02:2
Data delivery date
Jun 28, 2013
Finance
Total approved costs
11,354 thou. CZK
Public financial support
4,282 thou. CZK
Other public sources
7,072 thou. CZK
Non public and foreign sources
0 thou. CZK