Molecular modeling and site-directed mutagenesis of plant chloroplast monogalactosyldiacylglycerol synthase reveal critical residues for activity

Result code in IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14110%2F05%3A00020163" target="_blank" >RIV/00216224:14110/05:00020163 - isvavai.cz</a>

Result on the web

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Result language

angličtina

Original language name

Molecular modeling and site-directed mutagenesis of plant chloroplast monogalactosyldiacylglycerol synthase reveal critical residues for activity

Original language description

Monogalactosyldiacylglycerol (MGDG), the major lipid of plant and algal plastids, is synthesized by MGD (or MGDG synthase), a dimeric and membrane-bound glycosyltransferase of the plastid envelope that catalyzes the transfer of a galactosyl group from aUDP-galactose donor onto a diacylglycerol acceptor. Although this enzyme is essential for biogenesis, and therefore an interesting target for herbicide design, no structural information is available. MGD monomers share sequence similarity with MURG, a bacterial glycosyltransferase catalyzing the transfer of N-acetyl-glucosamine on Lipid 1. Using the x-ray structure of Escherichia coli MURG as a template, we computed a model for the fold of Spinacia oleracea MGD. This structural prediction was supportedby site-directed mutagenesis analyses. The predicted monomer architecture is a double Rossmann fold. The binding site for UDP-galactose was predicted in the cleft separating the two Rossmann folds. Two short segments of MGD (beta2-alpha2

Czech name

Molekulové modelování a místně cílená mutageneze MDGD synthasy rostlinného chloroplastu odhalují rezidua nezbytná pro její aktivitu

Czech description

Monogalaktosyldiacylglycerol (MGDG), hlavní složka rostlinných plastidů, je syntetizován MGDG synthasou (MGD) - glykosyltransferasou přítomnou v membráně plastidu, která katalyzuje přenos galaktosylové skupiny z UDP-galaktosy (donor) na diacylglycerol (akceptor). Zatím není dostupná žádná strukturní informace o tomto důležitém enzymu, který je vhodným cílem pro design herbicidů. S pomocí metod homologního modelování v této práci představujeme model MGDG synthasy ze špenátu, který byl vytvořen podle analogie s proteinem MURG z Escherichia coli, jehož rentgenová struktura je známa.

Type

J_x - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)

CEP classification

CE - Biochemistry

OECD FORD branch

—

Project

<a href="/en/project/GD204%2F03%2FH016" target="_blank" >GD204/03/H016: Structural biophysics of macromolecules</a><br>

Continuities

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Publication year

2005

Confidentiality

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Name of the periodical

J. Biol. Chem.

ISSN

0021-9258

e-ISSN

—

Volume of the periodical

280

Issue of the periodical within the volume

41

Country of publishing house

US - UNITED STATES

Number of pages

11

Pages from-to

34691-34701

UT code for WoS article

—

EID of the result in the Scopus database

—