Kinetics of 13 new cholinesterase inhibitors

Result code in IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216275%3A25310%2F06%3A00004419" target="_blank" >RIV/00216275:25310/06:00004419 - isvavai.cz</a>

Result on the web

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Result language

angličtina

Original language name

Kinetics of 13 new cholinesterase inhibitors

Original language description

Kinetics of hydrolysis of acetylcholine and acetylthiocholine by two types of acetylcholinesterase and butyrylcholinesterase inhibited by 13 new inhibitors (5 carbamates and 8 carbazates) was measured in vitro in a batch reactor at 25 °C, pH 8, ionic strength 0.11 M and enzyme activity 3.5 U by four nondependent analytical methods. Sevin ?, rivastigmin (Exelon?) and galantamin (Reminyl?) served as comparative inhibiting standards. Kinetics of hydrolyses inhibited by all studied carbamates, sevin, carbazates (with exceptions) and rivastigmin (with exceptions) can be simulated by the competitive inhibition model with irreversible reaction between enzyme and inhibitor. Galantamin does not fulfil this model. In positive simulations, the value of inhibition(carbamoylation) rate constant k3 was calculated, describing the reaction velocity between the given enzyme and inhibitor. Physiologically important hydrolyses of acetylcholine catalyzed by acetylcholinesterase from electric eel or bovin

Czech name

Kinetika 13 nových inhibitorů cholinesteráz

Czech description

Kinetika hydrolýzy acetylcholinu a acetylthiocholinu katalyzovaná dvěma typy acetylcholinesterázy a butyrylcholinesterázy a inhibovaná 13 novými inhibitory (5 karbamátů a 8 karbazátů) byla měřena in vitro ve vsádkovém reaktoru při teplotě 25°C, pH 8, iontové síle 0.11 M a enzymové aktivitě 3.5 U čtyřmi nezávislými analytickými metodami. Sevin ?, rivastigmin (Exelon?) a galantamin (Reminyl?) byly použity jako srovnávací stanadrdy. Kinetika hydrolýzy inhibované všemi studovanými karbamáty, sevinem, karbazáty (s výjimkami) a rivastigminem (s výjimkami) splňuje model kompetitivní inhibice s nevratnou reakcí mezi enzymem a inhbitorem. Galantamin tento model nesplňuje. V případě splňování modelu byla vypočtena hodnota rychlostní konstanty inhibice (karbamoylace) k3, která popisuje reakční rychlost mezi daným enzymem a inhibitorem. Fyziologicky významné hydrolýzy acetylcholinu katalyzované acetylcholinesterázou z elektrického úhoře nebo hovězích erytrocytů a butyrylcholinesterázou z koňské pl

Type

J_x - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)

CEP classification

CE - Biochemistry

OECD FORD branch

—

Project

—

Continuities

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Publication year

2006

Confidentiality

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Name of the periodical

Zeitschrift fuer Naturforschung C-A Journal of Biosciences

ISSN

0939-5075

e-ISSN

—

Volume of the periodical

61c

Issue of the periodical within the volume

7-8

Country of publishing house

DE - GERMANY

Number of pages

7

Pages from-to

611-617

UT code for WoS article

—

EID of the result in the Scopus database

—