Profiling of proteolytic enzymes in the gut of the tick Ixodes ricinus reveals an evolutionarily conserved network of aspartic and cysteine peptidases

Result code in IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60077344%3A_____%2F08%3A00306907" target="_blank" >RIV/60077344:_____/08:00306907 - isvavai.cz</a>

Alternative codes found

RIV/61388963:_____/08:00306907 RIV/60076658:12310/08:00009719

Result on the web

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Result language

angličtina

Original language name

Profiling of proteolytic enzymes in the gut of the tick Ixodes ricinus reveals an evolutionarily conserved network of aspartic and cysteine peptidases

Original language description

Using the model tick Ixodes ricinus, we have shown that host hemoglobin degradation in tick gut homogenates requires acidic conditions. A functional activity scan demonstrated the presence of five types of peptidases of the cysteine and aspartic classesin the gut of feeding females. We followed up with genetic screens of gut-derived cDNA to identify and clone genes encoding the cysteine peptidases cathepsins B, L and C, an asparaginyl endopeptidase, and the aspartic peptidase, cathepsin D. RT-PCR tissue expression profile displayed that all these proteases are highly expressed in the gut of feeding ticks and that the asparaginyl endopeptidase and cathepsins B and D messages are restricted to gut tissue and to those developmental stages feeding on blood. Overall, our results demonstrate the presence of an evolutionary conserved network of gut-associated cysteine and aspartic peptidases orthologous to those described in other parasites, including nematodes and flatworms.

Czech name

Profil proteolytických enzymů střeva klíštěte Ixodes ricinus odpovídá evolučně konzervovanému komplexu aspartových a cysteinových peptidáz

Czech description

Použitím modelového klíštěte Ixodes ricinus jsme dokázali, že degradace hemoglobinu v extraktu střev sajících klíšťat vyžaduje kyselé prostředí. Profil hydrolytických aktivit pomocí specifických substrátů a inhibitorů demonstruje přítomnost pěti cysteinových a aspartových proteáz ve střevě sajících samic. Amplifikací a klonováním střevní cDNA se podařilo získat sekvence kódující cysteinové peptidázy cathepsiny B, L a C, asparaginylovou endopeptidázu a aspartovou peptidázu, cathepsin D. RT-PCR profil ukázal, že všechny tyto peptidázy jsou exprimovány ve střevě sajících samic a dále že mRNA kódující asparaginylovou endopeptidázu a cathepsiny B, D jsou exprimovány pouze ve střevě a ve vývojových stádiích klíštěte, které sají na hostiteli. Naše výsledky demonstrují přítomnost evolučně konzervovaného komplexu cysteinových a aspartových proteáz dříve popsaného u jiných parazitů, především nematod a krev sajících ploštěnek.

Type

J_x - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)

CEP classification

ED - Physiology

OECD FORD branch

—

Project

Result was created during the realization of more than one project. More information in the Projects tab.

Continuities

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Publication year

2008

Confidentiality

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Name of the periodical

Parasites Vectors

ISSN

1756-3305

e-ISSN

—

Volume of the periodical

1

Issue of the periodical within the volume

-

Country of publishing house

GB - UNITED KINGDOM

Number of pages

14

Pages from-to

1-14

UT code for WoS article

—

EID of the result in the Scopus database

—