All

What are you looking for?

All
Projects
Results
Organizations

Quick search

  • Projects supported by TA ČR
  • Excellent projects
  • Projects with the highest public support
  • Current projects

Smart search

  • That is how I find a specific +word
  • That is how I leave the -word out of the results
  • “That is how I can find the whole phrase”

Pyridoxal phosphate in enzymatic and non-enzymatic catalysis

The result's identifiers

  • Result code in IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F04%3A00012873" target="_blank" >RIV/60461373:22330/04:00012873 - isvavai.cz</a>

  • Result on the web

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternative languages

  • Result language

    čeština

  • Original language name

    Pyridoxalfosfát - katalyzátor přeměn aminokyselin

  • Original language description

    V tomto článku jsou shrnuty schopnosti pyridoxalfosfátu účastnit se jako katalyzátor reakcí aminokyselin jako samotný i jako kofaktor enzymů. Přestože je pyridoxalfosfát schopen katalyzovat velké množství rozmanitých reakcí, je ve vodných roztocích jehoreakční specifita poměrně nízká. V biologických systémech je jak reakční, tak substrátová specifita určena apoenzymem. Do současné doby bylo vyřešeno více jak dvacet struktur PLP-dependentních enzymů. Většina z nich je evolučně příbuzná aspartátaminotransferase. Na základě strukturních motivů byly tyto enzymy rozděleny do čtyř rodin, jejichž hlavními představiteli jsou aspartátaminotransferasa, tryptofansynthasa, aminotransferasa D-aminokyselin a alaninracemasa. U dvou rodin je zřetelná konvergentní evoluce se shodným reakčním mechanismem a vazbou kofaktoru.

  • Czech name

    Pyridoxalfosfát - katalyzátor přeměn aminokyselin

  • Czech description

    V tomto článku jsou shrnuty schopnosti pyridoxalfosfátu účastnit se jako katalyzátor reakcí aminokyselin jako samotný i jako kofaktor enzymů. Přestože je pyridoxalfosfát schopen katalyzovat velké množství rozmanitých reakcí, je ve vodných roztocích jehoreakční specifita poměrně nízká. V biologických systémech je jak reakční, tak substrátová specifita určena apoenzymem. Do současné doby bylo vyřešeno více jak dvacet struktur PLP-dependentních enzymů. Většina z nich je evolučně příbuzná aspartátaminotransferase. Na základě strukturních motivů byly tyto enzymy rozděleny do čtyř rodin, jejichž hlavními představiteli jsou aspartátaminotransferasa, tryptofansynthasa, aminotransferasa D-aminokyselin a alaninracemasa. U dvou rodin je zřetelná konvergentní evoluce se shodným reakčním mechanismem a vazbou kofaktoru.

Classification

  • Type

    J<sub>x</sub> - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)

  • CEP classification

    CE - Biochemistry

  • OECD FORD branch

Result continuities

  • Project

    <a href="/en/project/GA204%2F02%2F0843" target="_blank" >GA204/02/0843: Complex cold adaptation study of enzymes on molecular level and their application in biotechnology</a><br>

  • Continuities

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Others

  • Publication year

    2004

  • Confidentiality

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Data specific for result type

  • Name of the periodical

    Chemické listy

  • ISSN

    0009-2770

  • e-ISSN

  • Volume of the periodical

    98

  • Issue of the periodical within the volume

    2

  • Country of publishing house

    CZ - CZECH REPUBLIC

  • Number of pages

    5

  • Pages from-to

    102-107

  • UT code for WoS article

  • EID of the result in the Scopus database