All

What are you looking for?

All
Projects
Results
Organizations

Quick search

  • Projects supported by TA ČR
  • Excellent projects
  • Projects with the highest public support
  • Current projects

Smart search

  • That is how I find a specific +word
  • That is how I leave the -word out of the results
  • “That is how I can find the whole phrase”

Cross-Strand Coupling of a b-Hairpin Peptide Stabilized with an Aib-Gly Turn Studied Using Isotope-Edited IR Spectroscopy

The result's identifiers

  • Result code in IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22340%2F07%3A00019315" target="_blank" >RIV/60461373:22340/07:00019315 - isvavai.cz</a>

  • Result on the web

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternative languages

  • Result language

    angličtina

  • Original language name

    Cross-Strand Coupling of a b-Hairpin Peptide Stabilized with an Aib-Gly Turn Studied Using Isotope-Edited IR Spectroscopy

  • Original language description

    Isotope-edited IR spectroscopy was used to study a series of singly and doubly 13C=O-labeled b-hairpin peptides stabilized by an Aib-Gly turn sequence. The double-labeled peptides have amide I' IR spectra that show different degrees of vibrational coupling between the 13C-labeled amides due to variations in local geometry of the peptide structure. The single-labeled peptides provide controls to determine frequencies characteristic of the diagonal force field (FF) contributions at each position for the uncoupled 13C=O modes. Separation of diagonal FF and coupling effects on the spectra are used to explain the cross-strand labeled spectral patterns. DFT calculations based on an idealized model b-hairpin peptide correctly predict the vibrational couplingpatterns. Extending these model results by consideration of frayed ends and the hairpin conformational flexibility yields an alternate interpretation of details of the spectra. Temperature-dependent isotopically labeled IR spectra reveal

  • Czech name

    Mezivláknové interakce b-vlásenkových peptidů stabilizované přítomností Aib-Gly ohybu studované infračervenou spektroskopií izotopicky značených látek

  • Czech description

    Infračervená spektroskopie byla použita ke studiu série mono- a di-izotopicky 13C=O značených b-vlásenkových peptidů stabilizovaných Aib-Gly ohybem. IČ spektra di-izotopicky značených peptidů vykazují v oblasti amide I' rozdílnou míru vibračního spřaženímezi 13C-značenými amidy, což je způsobeno odlišnostmi v lokální geometrii peptidové struktury. Mono-značené peptidy představují markery k určení frekvencí charakteristických příspěvků diagonálního silového pole (FF) nespřažených 13C=O modů. Vliv separace diagonálního FF a spřažných efektů na spektra byl použit k vysvětlení spekter mezivláknově vázaných peptidů. DFT výpočty založené na idealizovaném modelu b-vlásenkové struktury korektně predikují spektrální pásy. Rozšíření těchto modelových výsledků sohledem na fixované konce peptidických struktur a konformační flexibilitu vede k alternativnímu způsobu interpretace jemných detailů ve spektrech. Teplotně závislé IČ studie izotopicky značených peptidů odhalily rozdíly v teplotní stabil

Classification

  • Type

    J<sub>x</sub> - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)

  • CEP classification

    CB - Analytical chemistry, separation

  • OECD FORD branch

Result continuities

  • Project

  • Continuities

    S - Specificky vyzkum na vysokych skolach

Others

  • Publication year

    2007

  • Confidentiality

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Data specific for result type

  • Name of the periodical

    Journal American Chem.Society

  • ISSN

    0002-7863

  • e-ISSN

  • Volume of the periodical

    129

  • Issue of the periodical within the volume

    44

  • Country of publishing house

    US - UNITED STATES

  • Number of pages

    12

  • Pages from-to

    13592-13603

  • UT code for WoS article

  • EID of the result in the Scopus database