Higher metal-ligand coordination in the catalytic site of cobalt-substituted Thermoanaerobacter brockii alcohol dehydrogenase lowers the barrier for enzyme catalysis
The result's identifiers
Result code in IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F04%3A00102439" target="_blank" >RIV/61388963:_____/04:00102439 - isvavai.cz</a>
Result on the web
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternative languages
Result language
angličtina
Original language name
Higher metal-ligand coordination in the catalytic site of cobalt-substituted Thermoanaerobacter brockii alcohol dehydrogenase lowers the barrier for enzyme catalysis
Original language description
The local structure and electronics at the catalytic metal site in Co-TbADH have been studied by combining X-ray absorption (XAS) and quantum chemical calculations. It has been shown that the first metal-ligand coordination shell of Co-TbADH is distortedcompared to its native tetrahedral coordination shell and forms an octahedral structure
Czech name
Vyšší koordinační číslo kovu v katalytickém místě Co-substituované Thermoanaerobacter brockii alkohol dehydrogenázy snižuje bariéru enzymové katalýzu
Czech description
Lokální struktura a elektronová distribuce v katalytickém centru v Co-TbADH byla studována kombinací X-ray absorpční spektroskopie a kvantově chemických výpočtů. Bylo prokázáno, že první koordinační vrstva Co-TbADH je porušena ve srovnání s nativní teraedrální koordinací a vytváří oktaedrální koordinační geometrii
Classification
Type
J<sub>x</sub> - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)
CEP classification
CC - Organic chemistry
OECD FORD branch
—
Result continuities
Project
<a href="/en/project/IAA4055103" target="_blank" >IAA4055103: Theoretical Study of the Structure and Reaction Mechanism of Alcohol Dehydrogenase</a><br>
Continuities
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Others
Publication year
2004
Confidentiality
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Data specific for result type
Name of the periodical
Biochemistry
ISSN
0006-2960
e-ISSN
—
Volume of the periodical
43
Issue of the periodical within the volume
22
Country of publishing house
US - UNITED STATES
Number of pages
10
Pages from-to
7151-7161
UT code for WoS article
—
EID of the result in the Scopus database
—