Unexpectedly strong energy stabilization inside the hydrophobic core of small protein Rubredoxin mediated by aromatic residues: correlated ab initio quantum chemical calculations
The result's identifiers
Result code in IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F05%3A00027136" target="_blank" >RIV/61388963:_____/05:00027136 - isvavai.cz</a>
Result on the web
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternative languages
Result language
angličtina
Original language name
Unexpectedly strong energy stabilization inside the hydrophobic core of small protein Rubredoxin mediated by aromatic residues: correlated ab initio quantum chemical calculations
Original language description
The formation of a hydrophobic core of globular proteins is believed to be the consequence of exterior hydrophobic forces of entropic nature. This, together with the low occurrence of hydrogen bonds in the protein core, leads to the opinion that the energy contribution of core formation to protein folding and stability is negligible. We show that stabilization inside the hydrophobic core of a small protein, rubredoxin, determined by means of high-level correlated ab initio calculations.
Czech name
Vyjímečně silná energetická stabilizace uvnitř hydrofobního jádra Rubredoxinu zprostředkovaná aromatickými aminokyselinami. Výpočty kvantově chemickými metodami ab initio
Czech description
Vytváření hydrofobního jádra v globulárních proteinech je podle současných představ důsledkem hydrofobních sil entropického charakteru. Tento fakt společně s nízkým výskytem vodíkových můstků v nitru proteinu podporuje názor, že energetický příspěvek stabilizace jádra v procesu sbalování a stabilizace proteinů je zanedbatelný. V publikované studii je ukázáno, že tento příspěvek je nejen podstatný, ale je na úrovni průměrné vodíkové vazby. Dohromady přispívají aminokyseliny hydrofobního jádra celkovou stabilizací asi 50 kcal/mol.
Classification
Type
J<sub>x</sub> - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)
CEP classification
CF - Physical chemistry and theoretical chemistry
OECD FORD branch
—
Result continuities
Project
<a href="/en/project/IAA400550510" target="_blank" >IAA400550510: Accurate calculations of stabilization energies of stacking and hydrogen bonding: nucleic acid bases and proteins</a><br>
Continuities
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Others
Publication year
2005
Confidentiality
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Data specific for result type
Name of the periodical
Journal of the American Chemical Society
ISSN
0002-7863
e-ISSN
—
Volume of the periodical
127
Issue of the periodical within the volume
8
Country of publishing house
US - UNITED STATES
Number of pages
5
Pages from-to
2615-2619
UT code for WoS article
—
EID of the result in the Scopus database
—