All

What are you looking for?

All
Projects
Results
Organizations

Quick search

  • Projects supported by TA ČR
  • Excellent projects
  • Projects with the highest public support
  • Current projects

Smart search

  • That is how I find a specific +word
  • That is how I leave the -word out of the results
  • “That is how I can find the whole phrase”

Unexpectedly strong energy stabilization inside the hydrophobic core of small protein Rubredoxin mediated by aromatic residues: correlated ab initio quantum chemical calculations

The result's identifiers

  • Result code in IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F05%3A00027136" target="_blank" >RIV/61388963:_____/05:00027136 - isvavai.cz</a>

  • Result on the web

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternative languages

  • Result language

    angličtina

  • Original language name

    Unexpectedly strong energy stabilization inside the hydrophobic core of small protein Rubredoxin mediated by aromatic residues: correlated ab initio quantum chemical calculations

  • Original language description

    The formation of a hydrophobic core of globular proteins is believed to be the consequence of exterior hydrophobic forces of entropic nature. This, together with the low occurrence of hydrogen bonds in the protein core, leads to the opinion that the energy contribution of core formation to protein folding and stability is negligible. We show that stabilization inside the hydrophobic core of a small protein, rubredoxin, determined by means of high-level correlated ab initio calculations.

  • Czech name

    Vyjímečně silná energetická stabilizace uvnitř hydrofobního jádra Rubredoxinu zprostředkovaná aromatickými aminokyselinami. Výpočty kvantově chemickými metodami ab initio

  • Czech description

    Vytváření hydrofobního jádra v globulárních proteinech je podle současných představ důsledkem hydrofobních sil entropického charakteru. Tento fakt společně s nízkým výskytem vodíkových můstků v nitru proteinu podporuje názor, že energetický příspěvek stabilizace jádra v procesu sbalování a stabilizace proteinů je zanedbatelný. V publikované studii je ukázáno, že tento příspěvek je nejen podstatný, ale je na úrovni průměrné vodíkové vazby. Dohromady přispívají aminokyseliny hydrofobního jádra celkovou stabilizací asi 50 kcal/mol.

Classification

  • Type

    J<sub>x</sub> - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)

  • CEP classification

    CF - Physical chemistry and theoretical chemistry

  • OECD FORD branch

Result continuities

  • Project

    <a href="/en/project/IAA400550510" target="_blank" >IAA400550510: Accurate calculations of stabilization energies of stacking and hydrogen bonding: nucleic acid bases and proteins</a><br>

  • Continuities

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Others

  • Publication year

    2005

  • Confidentiality

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Data specific for result type

  • Name of the periodical

    Journal of the American Chemical Society

  • ISSN

    0002-7863

  • e-ISSN

  • Volume of the periodical

    127

  • Issue of the periodical within the volume

    8

  • Country of publishing house

    US - UNITED STATES

  • Number of pages

    5

  • Pages from-to

    2615-2619

  • UT code for WoS article

  • EID of the result in the Scopus database