Cathepsin D propeptide: Mechanism and Regulation of its interaction with the catalytic core

Result code in IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F06%3A00053658" target="_blank" >RIV/61388963:_____/06:00053658 - isvavai.cz</a>
Result on the web
—
DOI - Digital Object Identifier
—

Result language
angličtina
Original language name
Cathepsin D propeptide: Mechanism and Regulation of its interaction with the catalytic core
Original language description
The propeptide blocks the active site of inactive zymogen of cathepsin D and is cleaved off during maturation. We tested set of peptidic fragments derived from the propeptide and evaluated their inhibitory potency and mode of inhibition against mature cathepsin D using kinetic activity assay. Fragment derived from the propeptide N-terminus displayed major inhibition. We investigated influence of sulfated glycosaminoglycans and propeptide mutations.
Czech name
Propeptid katepsinu D: mechanismus a regulace jakointerakce s katalytickým jádrem
Czech description
Propeptid blokuje aktivní místo inaktivního zymogenu katepsinu D a je vyštěpován během zrání. Testovali jsme sadu peptidových fragmentů odvozených od propeptidu a v kinetickém aktivitním testu se zralým katepsinem D jsme určili jejich inhibiční potenciála mod inhibice. Fragment odvozený od N-konce propeptidu vykazoval největší inhibici. Zkoumali jsme vliv sulfatovaných glykosaminoglykanů a peptidových mutací.

Type
J<sub>x</sub> - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)
CEP classification
CE - Biochemistry
OECD FORD branch
—

Project
Result was created during the realization of more than one project. More information in the Projects tab.
Continuities
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Publication year
2006
Confidentiality
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Similar results(10)