Conformational States of Amino Acids in Proteins and Peptides by Means of Computational Chemistry Methods

Result code in IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F16%3A00461582" target="_blank" >RIV/61388963:_____/16:00461582 - isvavai.cz</a>

Result on the web

<a href="http://www.chemicke-listy.cz/docs/full/2016_05_385-393.pdf" target="_blank" >http://www.chemicke-listy.cz/docs/full/2016_05_385-393.pdf</a>

DOI - Digital Object Identifier

—

Result language

čeština

Original language name

Konformační chování aminokyselin v peptidech a proteinech z pohledu molekulárního modelování a výpočetních metod

Original language description

Konformační chování aminokyselin v proteinech je určujícím parametrem procesu označovaného jako sbalování proteinů. Dlouhou dobu se předpokládalo, že toto chování je důsledkem především vzájemné interakce postranních řetězců a jejich konformační chování diktované hlavním řetězcem je více či méně uniformní (s výjimkou prolinu a glycinu). Jak se však ukazuje v poslední době, je chování aminokyselin silně závislé jak na sekvenčním kontextu peptidu či proteinu, tak i na jeho délce. Chování izolovaných postranních řetězců nelze tedy promítat do jejich chování v proteinech či peptidech. Navíc se ukazuje, že přesný energetický popis konformačního chování aminokyselin je základním požadavkem pro parametrizaci empirických potenciálů a tento popis není obecně transferabilní, pokud je bezprostřední strukturní a chemické okolí aminokyseliny značně odlišné. Úspěšné pokusy reparametrizací nejvíce používaných potenciálů pro studium strukturovaných proteinů tak přispěly k přesnější interpretaci nejen jejich dynamického chování a stavů, ale umožňují popis konformačních souborů proteinů, které za normálních podmínek pevnou strukturu nemají.

Czech name

Konformační chování aminokyselin v peptidech a proteinech z pohledu molekulárního modelování a výpočetních metod

Czech description

Konformační chování aminokyselin v proteinech je určujícím parametrem procesu označovaného jako sbalování proteinů. Dlouhou dobu se předpokládalo, že toto chování je důsledkem především vzájemné interakce postranních řetězců a jejich konformační chování diktované hlavním řetězcem je více či méně uniformní (s výjimkou prolinu a glycinu). Jak se však ukazuje v poslední době, je chování aminokyselin silně závislé jak na sekvenčním kontextu peptidu či proteinu, tak i na jeho délce. Chování izolovaných postranních řetězců nelze tedy promítat do jejich chování v proteinech či peptidech. Navíc se ukazuje, že přesný energetický popis konformačního chování aminokyselin je základním požadavkem pro parametrizaci empirických potenciálů a tento popis není obecně transferabilní, pokud je bezprostřední strukturní a chemické okolí aminokyseliny značně odlišné. Úspěšné pokusy reparametrizací nejvíce používaných potenciálů pro studium strukturovaných proteinů tak přispěly k přesnější interpretaci nejen jejich dynamického chování a stavů, ale umožňují popis konformačních souborů proteinů, které za normálních podmínek pevnou strukturu nemají.

Type

J_x - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)

CEP classification

CF - Physical chemistry and theoretical chemistry

OECD FORD branch

—

Project

—

Continuities

I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Publication year

2016

Confidentiality

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Name of the periodical

Chemické listy

ISSN

0009-2770

e-ISSN

—

Volume of the periodical

110

Issue of the periodical within the volume

5

Country of publishing house

CZ - CZECH REPUBLIC

Number of pages

9

Pages from-to

385-393

UT code for WoS article

000376591500010

EID of the result in the Scopus database

2-s2.0-84971657378