Properties of pyranose dehydrogenase purified from the litter-degrading fungus Agaricus xanthoderma

Result code in IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F07%3A00084674" target="_blank" >RIV/61388971:_____/07:00084674 - isvavai.cz</a>

Result on the web

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Result language

angličtina

Original language name

Properties of pyranose dehydrogenase purified from the litter-degrading fungus Agaricus xanthoderma

Original language description

Extracellular pyranose dehydrogenase purified from laboratory mycelial liquid cultures of the basidiomycete Agaricus xanthoderma was characterized as a monomeric glycoprotein consisting of 575 amino acids with covalently bound FAD and native molecular mass of 65.4 kDa. This enzyme oxidized to the corresponding didehydroaldoses preferentially mono- and oligo-saccharides constituting hemicelluloses (D-glucose, D-galactose, D-xylose, L-arabinose, cellobiose). It may, therefore, play a role in biodegradation of wood by the fungus

Czech name

Vlastnosti pyranosadehydrogenasy purifikované z houby Agaricus xanthoderma rozkládající lesní opad

Czech description

Extracelulární pyranosadehydrogenasa purifikovaná z laboratornich myceliálních kultur basidiomycetu Agaricus xanthoderma byla charakterizována jako monomerní glykoprotein sestávající z 575 aminokyselin s kovalentně vázaným FAD nativní molekulovou hmotností - 65,4 kDa. Enzym přednostně oxidoval mono- a oligo-sacharidy představující složky lignocelulos (D-glukosa, D-galaktosa, D-xylosa, L-arabinosa, celobiosa). Reakční produkty byly spektroskopicky identifikovány jako příslušné didehydroaldosy. Předpokládá se, že houba tento enzym uplatňuje při biodegradaci dřevního substrátu

Type

J_x - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)

CEP classification

EE - Microbiology, virology

OECD FORD branch

—

Project

<a href="/en/project/LC545" target="_blank" >LC545: Functional Organisation of the Cell</a><br>

Continuities

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Publication year

2007

Confidentiality

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Name of the periodical

FEBS Journal

ISSN

1742-464X

e-ISSN

—

Volume of the periodical

274

Issue of the periodical within the volume

3

Country of publishing house

GB - UNITED KINGDOM

Number of pages

16

Pages from-to

879-894

UT code for WoS article

—

EID of the result in the Scopus database

—