All

What are you looking for?

All
Projects
Results
Organizations

Quick search

  • Projects supported by TA ČR
  • Excellent projects
  • Projects with the highest public support
  • Current projects

Smart search

  • That is how I find a specific +word
  • That is how I leave the -word out of the results
  • “That is how I can find the whole phrase”

Cold active .beta.-galactosidase from Arthrobacter sp. C2-2 forms compact 660 kDa hexamers: crystal structure at 1.9 Ă resolution

The result's identifiers

  • Result code in IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61389013%3A_____%2F05%3A00021388" target="_blank" >RIV/61389013:_____/05:00021388 - isvavai.cz</a>

  • Alternative codes found

    RIV/60461373:22330/05:00019974

  • Result on the web

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternative languages

  • Result language

    angličtina

  • Original language name

    Cold active .beta.-galactosidase from Arthrobacter sp. C2-2 forms compact 660 kDa hexamers: crystal structure at 1.9 Ă resolution

  • Original language description

    The X-ray structure of cold-active .beta.-galactosidase (isoenzyme C-2-2-1) from an Antarctic bacterium Arthrobacter sp. C2-2 was solved at 1.9 Ă resolution. The enzyme forms 660 kDa hexamers with active sites opened to the central cavity of the hexamerand connected by eight channels with exterior solvent. To our best knowledge this is the first cold-active .beta.-galactosidase with known structure and also the first known .beta.-galactosidase structure in the form of compact hexamers. The hexamer organization regulates access of substrates and ligands to six active sites and this unique packing present also in solution raises questions about its purpose and function.

  • Czech name

    Chladově aktivní .beta.-galaktosidasa z bakterie Arthrobacter sp. C2-2 tvoří kompaktní 660 kDa hexamery; krystalová struktura s rozlišením 1.9 Ă

  • Czech description

    Struktura chladově aktivní .beta.-galaktosidasy (isoenzym C2-2-1) z antarktické bakterie Arthrobacter sp. C2-2 byla vyřešena pomocí rentgenové strukturní analýzy (difrakční limit 1.9 Ă). Enzym tvoří 660 kDa hexamery s aktivními místy orientovanými do centrální dutiny v hexameru, která je osmi kanály spojena s vnějším roztokem. Pokud víme, je toto první vyřešená struktura chladově aktivní .beta.-galaktosidasy a zároveň první známá struktura .beta.-galaktosidasy ve formě kompaktních hexamerů. Uspořádání do hexamerů reguluje přístup substrátů a ligandů k šesti aktivním místům hexameru a vyvolává další otázky o jeho smyslu a funkci.

Classification

  • Type

    J<sub>x</sub> - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)

  • CEP classification

    EB - Genetics and molecular biology

  • OECD FORD branch

Result continuities

  • Project

    Result was created during the realization of more than one project. More information in the Projects tab.

  • Continuities

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Others

  • Publication year

    2005

  • Confidentiality

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Data specific for result type

  • Name of the periodical

    Journal of Molecular Biology

  • ISSN

    0022-2836

  • e-ISSN

  • Volume of the periodical

    353

  • Issue of the periodical within the volume

    2

  • Country of publishing house

    GB - UNITED KINGDOM

  • Number of pages

    13

  • Pages from-to

    282-294

  • UT code for WoS article

  • EID of the result in the Scopus database