Cold active .beta.-galactosidase from Arthrobacter sp. C2-2 forms compact 660 kDa hexamers: crystal structure at 1.9 Ă resolution
The result's identifiers
Result code in IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61389013%3A_____%2F05%3A00021388" target="_blank" >RIV/61389013:_____/05:00021388 - isvavai.cz</a>
Alternative codes found
RIV/60461373:22330/05:00019974
Result on the web
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternative languages
Result language
angličtina
Original language name
Cold active .beta.-galactosidase from Arthrobacter sp. C2-2 forms compact 660 kDa hexamers: crystal structure at 1.9 Ă resolution
Original language description
The X-ray structure of cold-active .beta.-galactosidase (isoenzyme C-2-2-1) from an Antarctic bacterium Arthrobacter sp. C2-2 was solved at 1.9 Ă resolution. The enzyme forms 660 kDa hexamers with active sites opened to the central cavity of the hexamerand connected by eight channels with exterior solvent. To our best knowledge this is the first cold-active .beta.-galactosidase with known structure and also the first known .beta.-galactosidase structure in the form of compact hexamers. The hexamer organization regulates access of substrates and ligands to six active sites and this unique packing present also in solution raises questions about its purpose and function.
Czech name
Chladově aktivní .beta.-galaktosidasa z bakterie Arthrobacter sp. C2-2 tvoří kompaktní 660 kDa hexamery; krystalová struktura s rozlišením 1.9 Ă
Czech description
Struktura chladově aktivní .beta.-galaktosidasy (isoenzym C2-2-1) z antarktické bakterie Arthrobacter sp. C2-2 byla vyřešena pomocí rentgenové strukturní analýzy (difrakční limit 1.9 Ă). Enzym tvoří 660 kDa hexamery s aktivními místy orientovanými do centrální dutiny v hexameru, která je osmi kanály spojena s vnějším roztokem. Pokud víme, je toto první vyřešená struktura chladově aktivní .beta.-galaktosidasy a zároveň první známá struktura .beta.-galaktosidasy ve formě kompaktních hexamerů. Uspořádání do hexamerů reguluje přístup substrátů a ligandů k šesti aktivním místům hexameru a vyvolává další otázky o jeho smyslu a funkci.
Classification
Type
J<sub>x</sub> - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)
CEP classification
EB - Genetics and molecular biology
OECD FORD branch
—
Result continuities
Project
Result was created during the realization of more than one project. More information in the Projects tab.
Continuities
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Others
Publication year
2005
Confidentiality
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Data specific for result type
Name of the periodical
Journal of Molecular Biology
ISSN
0022-2836
e-ISSN
—
Volume of the periodical
353
Issue of the periodical within the volume
2
Country of publishing house
GB - UNITED KINGDOM
Number of pages
13
Pages from-to
282-294
UT code for WoS article
—
EID of the result in the Scopus database
—