All

What are you looking for?

All
Projects
Results
Organizations

Quick search

  • Projects supported by TA ČR
  • Excellent projects
  • Projects with the highest public support
  • Current projects

Smart search

  • That is how I find a specific +word
  • That is how I leave the -word out of the results
  • “That is how I can find the whole phrase”

Functions and Methods of Protein S-Nitrosylation Studies in Plants

The result's identifiers

  • Result code in IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15310%2F15%3A33156928" target="_blank" >RIV/61989592:15310/15:33156928 - isvavai.cz</a>

  • Result on the web

    <a href="http://www.chemicke-listy.cz/docs/full/2015_10_775-783.pdf" target="_blank" >http://www.chemicke-listy.cz/docs/full/2015_10_775-783.pdf</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternative languages

  • Result language

    čeština

  • Original language name

    Význam a metody studia S-nitrosylace proteinů u rostlin

  • Original language description

    S-Nitrosylace, reverzibilní modifikace cysteinových residuí v proteinech, představuje jednu z klíčových redoxních signálních drah oxidu dusnatého. V současnosti je považována za významnou posttranslační modifikaci proteinů, jejíž mechanismy a význam proregulaci struktury a aktivity proteinů jsou intenzivně studovány u živočichů i v rostlinných systémech. Přesto nadále zůstává neobjasněna řada otázek týkajících se vyjasnění její role ve fyziologických i patologických procesech. Studium úlohy S-nitrosylace umožnily moderní experimentální metody přímé a nepřímé identifikace S-nitrosylovaných proteinů, které jsou intenzivně rozvíjeny a modifikovány s cílem zvýšení citlivosti pro detekci málo abundantních a nestabilních proteinů v buněčných extraktech. Využitím výpočetních metod lze vytvořit kompletní mapy potenciálních proteinů podléhajících S-nitrosylaci. Predikce i identifikace S-nitrosylovaných proteinů představují výchozí body pro další ověření funkce S-nitrosylace u jednotlivých prot

  • Czech name

    Význam a metody studia S-nitrosylace proteinů u rostlin

  • Czech description

    S-Nitrosylace, reverzibilní modifikace cysteinových residuí v proteinech, představuje jednu z klíčových redoxních signálních drah oxidu dusnatého. V současnosti je považována za významnou posttranslační modifikaci proteinů, jejíž mechanismy a význam proregulaci struktury a aktivity proteinů jsou intenzivně studovány u živočichů i v rostlinných systémech. Přesto nadále zůstává neobjasněna řada otázek týkajících se vyjasnění její role ve fyziologických i patologických procesech. Studium úlohy S-nitrosylace umožnily moderní experimentální metody přímé a nepřímé identifikace S-nitrosylovaných proteinů, které jsou intenzivně rozvíjeny a modifikovány s cílem zvýšení citlivosti pro detekci málo abundantních a nestabilních proteinů v buněčných extraktech. Využitím výpočetních metod lze vytvořit kompletní mapy potenciálních proteinů podléhajících S-nitrosylaci. Predikce i identifikace S-nitrosylovaných proteinů představují výchozí body pro další ověření funkce S-nitrosylace u jednotlivých prot

Classification

  • Type

    J<sub>x</sub> - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)

  • CEP classification

    CE - Biochemistry

  • OECD FORD branch

Result continuities

  • Project

    <a href="/en/project/GAP501%2F12%2F0590" target="_blank" >GAP501/12/0590: Characterisation of processes involved in induction of plant resistance to pathogens using elicitins with altered ability to trigger defence reaction</a><br>

  • Continuities

    S - Specificky vyzkum na vysokych skolach

Others

  • Publication year

    2015

  • Confidentiality

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Data specific for result type

  • Name of the periodical

    Chemické listy

  • ISSN

    0009-2770

  • e-ISSN

  • Volume of the periodical

    109

  • Issue of the periodical within the volume

    10

  • Country of publishing house

    CZ - CZECH REPUBLIC

  • Number of pages

    9

  • Pages from-to

    775-783

  • UT code for WoS article

    000366105900007

  • EID of the result in the Scopus database