Detection zeptomole level of metallothionein by chronopotenciometric stripping analysis

Result code in IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F62156489%3A43210%2F05%3A00004641" target="_blank" >RIV/62156489:43210/05:00004641 - isvavai.cz</a>

Result on the web

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Result language

čeština

Original language name

Detekce zeptomolárních hladin metalothioneinu chronopotenciometrickou rozpouštěcí analýzou na rtuťové elektrodě

Original language description

Objev metalothioneinu (MT) je datován rokem 1957, kdy Margoshes a Valee izolovali MT z koňských ledvin [1]. Metalothionein patří do skupiny intracelulárních, nízkomolekulárních na cystein velmi bohatých proteinů (obsah Cys až 30 % v molekule proteinu) omolekulové hmotnosti 6--10 kDa. V molekule MT nejsou přítomny aromatické aminokyseliny a cysteiny se v primární sekvenci vyskytují obvykle v těchto repeticích: Cys-X-Cys, Cys-Cys-X-Cys-Cys, Cys-X-Cys-Cys, kde X představuje jinou aminokyselinu než cystein. MT se skládají ze dvou vazebných domén, které jsou složeny z cysteinových klastrů. N-terminální část peptidu je označena jako beta-doména, má tři vazebná místa pro dvojmocné ionty; C-terminální část peptidu (alfa-doména) má schopnost vyvázat čtyři dvojmocné ionty kovů. V případě jednomocných iontů kovů je MT schopen vázat celkem 12 atomů. Hlavní biologickou funkcí MT, díky své vysoké afinitě k těžkým kovům, např. k zinku, mědi nebo kadmiu, je homeostatická kontrola a detoxikace těchto

Czech name

Detekce zeptomolárních hladin metalothioneinu chronopotenciometrickou rozpouštěcí analýzou na rtuťové elektrodě

Czech description

Objev metalothioneinu (MT) je datován rokem 1957, kdy Margoshes a Valee izolovali MT z koňských ledvin [1]. Metalothionein patří do skupiny intracelulárních, nízkomolekulárních na cystein velmi bohatých proteinů (obsah Cys až 30 % v molekule proteinu) omolekulové hmotnosti 6--10 kDa. V molekule MT nejsou přítomny aromatické aminokyseliny a cysteiny se v primární sekvenci vyskytují obvykle v těchto repeticích: Cys-X-Cys, Cys-Cys-X-Cys-Cys, Cys-X-Cys-Cys, kde X představuje jinou aminokyselinu než cystein. MT se skládají ze dvou vazebných domén, které jsou složeny z cysteinových klastrů. N-terminální část peptidu je označena jako beta-doména, má tři vazebná místa pro dvojmocné ionty; C-terminální část peptidu (alfa-doména) má schopnost vyvázat čtyři dvojmocné ionty kovů. V případě jednomocných iontů kovů je MT schopen vázat celkem 12 atomů. Hlavní biologickou funkcí MT, díky své vysoké afinitě k těžkým kovům, např. k zinku, mědi nebo kadmiu, je homeostatická kontrola a detoxikace těchto

Type

D - Article in proceedings

CEP classification

CG - Electrochemistry

OECD FORD branch

—

Project

<a href="/en/project/GP525%2F04%2FP132" target="_blank" >GP525/04/P132: Study of protection mechanisms for stress-induced by heavy metals</a><br>

Continuities

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Publication year

2005

Confidentiality

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Article name in the collection

XXIX. Brněnské onkologické dny

ISBN

80-86793-05-2

ISSN

—

e-ISSN

—

Number of pages

3

Pages from-to

111-113

Publisher name

Masarykův onkologický ústav v Brně

Place of publication

Brno

Event location

—

Event date

—

Type of event by nationality

—

UT code for WoS article

—