Role of aromatic and charged ectodomain residues in the P2X4 receptor functions

Result code in IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F67985823%3A_____%2F07%3A00090847" target="_blank" >RIV/67985823:_____/07:00090847 - isvavai.cz</a>
Result on the web
—
DOI - Digital Object Identifier
—

Result language
angličtina
Original language name
Role of aromatic and charged ectodomain residues in the P2X4 receptor functions
Original language description
The localization of ATP binding site(s) at P2X receptors and the molecular rearrangements associated with opening and closing of channels are still not well understood. We found that ectodomain residues lysines 67 and 313 and arginine 295 play a criticalrole in forming the proper three-dimensional structure of P2X4R for agonist binding and/or channel gating
Czech name
Úloha aromatických a nabitých ektodoménových zbytků ve funkci P2X4 receptoru
Czech description
Lokalizace vazebného místa pro ATP a strukturální změny spojené s otevřením iontového kanálu P2X receptoru nejsou dosud objasněny. Nalezli jsme, že ektodoménové zbytky lysiny 67 a 313 a arginin 295 jsou kritické v uspořádéní trojrozměrné struktury P2X4Rpro vazbu agonisty nebo otevření kanálu

Type
J<sub>x</sub> - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)
CEP classification
FH - Neurology, neuro-surgery, nuero-sciences
OECD FORD branch
—

Project
Result was created during the realization of more than one project. More information in the Projects tab.
Continuities
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Publication year
2007
Confidentiality
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Similar results(10)