All

What are you looking for?

All
Projects
Results
Organizations

Quick search

  • Projects supported by TA ČR
  • Excellent projects
  • Projects with the highest public support
  • Current projects

Smart search

  • That is how I find a specific +word
  • That is how I leave the -word out of the results
  • “That is how I can find the whole phrase”

Regulation of Cys-based protein tyrosine phosphatases via reactive oxygen and nitrogen species in mast cells and basophils

The result's identifiers

  • Result code in IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68378050%3A_____%2F05%3A00116791" target="_blank" >RIV/68378050:_____/05:00116791 - isvavai.cz</a>

  • Alternative codes found

    RIV/00216208:11120/05:00000533

  • Result on the web

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternative languages

  • Result language

    angličtina

  • Original language name

    Regulation of Cys-based protein tyrosine phosphatases via reactive oxygen and nitrogen species in mast cells and basophils

  • Original language description

    Activation of mast cells and basophils is accompanied by production of reactive oxygen and nitrogen species that regulate diverse signaling pathways leading to the release of inflammatory mediators and production of diverse cytokines. Although the functional pathways of ROS and RNS in vivo are not completely understood, some novel metabolic pathways can be envisioned based on recent findings that protein tyrosine phosphatases can be regulated by reversible oxidation. In this review, we describe major sources and targets of reactive oxide and nitrogen species in mast cells and basophils. Direct and indirect regulations of class I and II Cys-based protein tyrosine phosphatases (LMW-PTP, PTEN, PTP-PEST, SHP-2, PTP1B, PTPalpha, PTPepsilon, DEP-1, TC45, SHP-1, HePTP and LAR) are discussed. The combined data highlight the role of redox-regulated protein tyrosine phosphatases as targets in the development of new ways of therapeutic intervention in allergies and inflammatory diseases.

  • Czech name

    Regulace protein tyrozin fosfatáz založených na Cys prostřednictvím reaktivních forem kyslíku a dusíku v žírných buňkách a bazofilech

  • Czech description

    Aktivace žírných buněk a bazofilů je provázena produkcí reaktivních druhů kyslíku a dusíku, jež regulují různé signální dráhy vedoucí k uvolňování mediátorů zánětu a produkci různých cytokinů. I když funkční dráhy ROS a RNA in vivo nebyly ještě zcela objasněny, na základě nejnovějších poznatků, že protein tyrozin fosfatázy mohou být regulovány reverzibilní oxidací, lze uvažovat o některých nových metabolických dráhách. V tomto přehledu popisujeme hlavní zdroje a cíle reaktivních druhů kyslíku a dusíku vžírných buňkách a bazofilech. Je diskutována přímá a nepřímá regulace protein tyrozin fosfatáz založených na Cys I. a II. třídy (LMW-PTP, PTEN, PTP-PEST, SHP-2, PTP1B, PTPalfa, PTPepsilon, DEP-1, TC45, SHP-1, HePTP a LAR). Kombinované údaje vyzdvihují roli redoxně regulovaných protein tyrozin fosfatáz jako cílů při vývoji nových cest pro terapeutické zásahy u alergií a zánětlivých chorob.

Classification

  • Type

    J<sub>x</sub> - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)

  • CEP classification

    EB - Genetics and molecular biology

  • OECD FORD branch

Result continuities

  • Project

    Result was created during the realization of more than one project. More information in the Projects tab.

  • Continuities

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Others

  • Publication year

    2005

  • Confidentiality

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Data specific for result type

  • Name of the periodical

    Current Medicinal Chemistry

  • ISSN

    0929-8673

  • e-ISSN

  • Volume of the periodical

    12

  • Issue of the periodical within the volume

    16

  • Country of publishing house

    NL - THE KINGDOM OF THE NETHERLANDS

  • Number of pages

    13

  • Pages from-to

    1859-1871

  • UT code for WoS article

  • EID of the result in the Scopus database