Study of the mechanisms of antitumor effect selecte complex of vanadium and molybdenumcytosta

Result code in IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216275%3A25310%2F14%3A39902456" target="_blank" >RIV/00216275:25310/14:39902456 - isvavai.cz</a>

Result on the web

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Result language

čeština

Original language name

STUDIUM MECHANIZMU PROTINÁDOROVÉHO ÚČINKU VYBRANÝCH KOMPLEXŮ VANADU A MOLYBDENU

Original language description

Pomocí průtokové cytometrie bylo zjištěno, že s rostoucí koncentrací testovaného komplexu spolu s rostoucím časem od ovlivnění dochází k nárůstu inhibice proliferace doprovázené zvyšováním počtu mrtvých buněk. Luminiscenčními testy na stanovení aktivity kaspáz bylo prokázáno, že testovaný komplex V16 a Mo13 indukoval aktivaci apoptózy. Z měření vyplynulo, že hlavní cesta aktivace apoptózy byla zprostředkována vnitřní mitochondriální dráhou apoptózy neboli aktivací iniciátorové kaspázy 9. Ta v závěru kaskádovitých reakcí apoptózy aktivovala výkonné složky apoptózy neboli efektorové kaspázy 3 a 7. Smrt buněk vlivem aktivace apoptického procesu byla potvrzena i hodnocením apoptózy na průtokovém cytometru. Bylo zjištěno, že po působení komplexu V16 i Mo13 u buněčné linie MOLT-4 došlo s rostoucí koncentrací komplexů k snížení počtu živých buněk za současného zvýšení počtu buněk v pozdní fázi apoptózy. U buněk Jurkat bylo působení komplexu V16 a Mo13 obdobné jako u MOLT-4, pouze s tím rozdílem, že apoptické buňky se signifikantně oproti kontrole nacházely i ve fázi časné apoptózy. Narůstání apoptického účinku koreluje se zjištěnými trendy útlumu buněčné proliferace a stanovením počtu mrtvých buněk. V poslední řadě byla pozornost věnována změnám exprese proteinu p53 a jeho fosforylované formě na serinu 15 (p53_ser15). Bylo zjištěno, že buněčná odpověď buněk MOLT-4 na působení komplexu V16 i Mo13 zahrnuje i změny v množství proteinu p53. Zvýšení exprese p53 se u obou testovaných komplexů projevila již po 4 h působení komplexů na buňky MOLT-4 a toto množství vzrostlo za 24 h v závislosti na použité koncentraci testovaného komplexu. Dále bylo prokázáno, že vlivem PTM proteinu p53 došlo k jeho fosforylaci na serinu 15 zodpovědného za stabilizaci a akumulaci proteinu p53 v buňce.

Czech name

STUDIUM MECHANIZMU PROTINÁDOROVÉHO ÚČINKU VYBRANÝCH KOMPLEXŮ VANADU A MOLYBDENU

Czech description

Pomocí průtokové cytometrie bylo zjištěno, že s rostoucí koncentrací testovaného komplexu spolu s rostoucím časem od ovlivnění dochází k nárůstu inhibice proliferace doprovázené zvyšováním počtu mrtvých buněk. Luminiscenčními testy na stanovení aktivity kaspáz bylo prokázáno, že testovaný komplex V16 a Mo13 indukoval aktivaci apoptózy. Z měření vyplynulo, že hlavní cesta aktivace apoptózy byla zprostředkována vnitřní mitochondriální dráhou apoptózy neboli aktivací iniciátorové kaspázy 9. Ta v závěru kaskádovitých reakcí apoptózy aktivovala výkonné složky apoptózy neboli efektorové kaspázy 3 a 7. Smrt buněk vlivem aktivace apoptického procesu byla potvrzena i hodnocením apoptózy na průtokovém cytometru. Bylo zjištěno, že po působení komplexu V16 i Mo13 u buněčné linie MOLT-4 došlo s rostoucí koncentrací komplexů k snížení počtu živých buněk za současného zvýšení počtu buněk v pozdní fázi apoptózy. U buněk Jurkat bylo působení komplexu V16 a Mo13 obdobné jako u MOLT-4, pouze s tím rozdílem, že apoptické buňky se signifikantně oproti kontrole nacházely i ve fázi časné apoptózy. Narůstání apoptického účinku koreluje se zjištěnými trendy útlumu buněčné proliferace a stanovením počtu mrtvých buněk. V poslední řadě byla pozornost věnována změnám exprese proteinu p53 a jeho fosforylované formě na serinu 15 (p53_ser15). Bylo zjištěno, že buněčná odpověď buněk MOLT-4 na působení komplexu V16 i Mo13 zahrnuje i změny v množství proteinu p53. Zvýšení exprese p53 se u obou testovaných komplexů projevila již po 4 h působení komplexů na buňky MOLT-4 a toto množství vzrostlo za 24 h v závislosti na použité koncentraci testovaného komplexu. Dále bylo prokázáno, že vlivem PTM proteinu p53 došlo k jeho fosforylaci na serinu 15 zodpovědného za stabilizaci a akumulaci proteinu p53 v buňce.

Type

D - Article in proceedings

CEP classification

CA - Inorganic chemistry

OECD FORD branch

—

Project

—

Continuities

S - Specificky vyzkum na vysokych skolach

Publication year

2014

Confidentiality

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Article name in the collection

Sborník příspěvků Studentská vědecká odborná činnost 2013/2014

ISBN

978-80-7395-819-0

ISSN

—

e-ISSN

—

Number of pages

8

Pages from-to

175-182

Publisher name

Univerzita Pardubice

Place of publication

Pardubice

Event location

Pardubice

Event date

Jun 11, 2014

Type of event by nationality

CST - Celostátní akce

UT code for WoS article

—