Crystal structures of Trypanosoma brucei MRP1/MRP2 guide-RNA binding complex reveal RNA matchmaking mechanism
The result's identifiers
Result code in IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60077344%3A_____%2F06%3A00048625" target="_blank" >RIV/60077344:_____/06:00048625 - isvavai.cz</a>
Alternative codes found
RIV/60076658:12310/06:00008789
Result on the web
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternative languages
Result language
angličtina
Original language name
Crystal structures of Trypanosoma brucei MRP1/MRP2 guide-RNA binding complex reveal RNA matchmaking mechanism
Original language description
The mitochondrial RNA binding proteins MRP1 and MRP2 form a heteromeric complex that functions in kinetoplastid RNA editing. In this process, MRP1/MRP2 serves as a matchmaker by binding to guide RNAs and facilitating their hybridization with cognate preedited mRNAs. To understand the mechanism by which this complex performs RNA matchmaking, we determined structures of Trypanosoma brucei apoMRP1/MRP2 and an MRP1/MRP2-gRNA complex. The structures show that MRP1/MRP2 is a heterotetramer and each MRP subunit exhibits the same "Whirly" transcription-factor fold. The gRNA molecule binds to the highly basic beta sheet surface of the MRP complex via nonspecific, electrostatic contacts. Strikingly, while the gRNA stem/loop II base is anchored to the basic surface, stem/loop I (the anchor sequence) is unfolded and its bases exposed to solvent. Thus, MRP1/MRP2 acts as an RNA matchmaker by stabilizing the RNA molecule in an unfolded conformation suitable for RNA-RNA hybridization.
Czech name
Krystalová struktura guide-RNA-vážícího komplexu MRP1/MRP2 Trypanosoma brucei odhaluje mechanismus rozpoznávání příslušejících RNA
Czech description
Mitochondriální RNA-vazebné proteiny MRP1 a MRP2 tvoří heteromerní komplex, který funguje při editaci kinetoplastidové RNA. V tomto procesu váže MRP1/MRP2 ?guide?-RNA a napomáhá její hybridizaci s komplementární pre-editovanou mRNA. Pro pochopení mechanismu, jimž tento komplex zajišťuje rozpoznání g- a mRNA, jsme vyřešili struktury komplexů apoMRP1/MRP2 a MRP1/MRP2-gRNA pocházejících z Trypanosoma brucei. Struktury ukazují, že komplex MRP1/MRP2 je heterotetramer, v němž každá podjednotka MRP vykazuje stejnou konformaci jako transkripční faktor Whirly. Molekula gRNA se nespecifickými, elektrostatickými kontakty váže na vysoce bazický povrch MRP komplexu, který je tvořen strukturou beta-listu. Zatímco se báze struktury stonek/smyčka (stem-loop) II gRNA váže na tento povrch, struktura stonek/smyčka I (kotvící sekvence) je rozpletená a její báze jsou odkryté solventu. MRP1/MRP2 slouží k párování RNA tím, že stabilizuje RNA molekulu v rozpletené, pro RNA-RNA hybridizaci vhodné konformaci.
Classification
Type
J<sub>x</sub> - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)
CEP classification
EB - Genetics and molecular biology
OECD FORD branch
—
Result continuities
Project
<a href="/en/project/GP204%2F04%2FP191" target="_blank" >GP204/04/P191: Structure and function of the Trypanosoma brucei guide RNA binding protein 21 and its complex with the guide RNA molecule</a><br>
Continuities
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Others
Publication year
2006
Confidentiality
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Data specific for result type
Name of the periodical
Cell
ISSN
0092-8674
e-ISSN
—
Volume of the periodical
126
Issue of the periodical within the volume
4
Country of publishing house
US - UNITED STATES
Number of pages
11
Pages from-to
701-711
UT code for WoS article
—
EID of the result in the Scopus database
—