Biosorption of Cd2+ and Zn2+ by cell surface-engineered Saccharomyces cerevisiae.

Result code in IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F08%3A00019923" target="_blank" >RIV/60461373:22330/08:00019923 - isvavai.cz</a>

Result on the web

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Result language

angličtina

Original language name

Biosorption of Cd2+ and Zn2+ by cell surface-engineered Saccharomyces cerevisiae.

Original language description

The carboxyl-terminal part of sexual adhesion glycoprotein -agglutinin (AG1Cp) was employed as an anchoring domain for surface display of short metal binding peptides of sequences N-Ser-(Gly-Cys-Gly-Cys-Pro-Cys-Gly-Cys)2-Gly-C (CP2 peptide) and N-Ser-(Gly-His-His-Pro-His)3-Gly-C (HP3 peptide) in the cell wall of potential biosorbent Saccharomyces cerevisiae. The constructed genetic fusions were efficiently expressed and found covalently attached to cell wall glucan and both O- and N-glycosylated. As a consequence of AG1Cp over-expression the nitrogen content of cell wall increased by 30%, which was reflected by increased sorption capacity of both isolated cell walls and intact cells. Comparing to parental cells, the surface display of mere anchoring domain doubled the amount of Cd2+ and Zn2+ adsorbed by modified biomass from solutions containing 10 to 200 M metal ions. Displayed CP2 and HP3 sequences showed selectivity towards Cd2+ and Zn2+, respectively. The fusion of CP2 peptide to A

Czech name

Biosorpce Cd2+ and Zn2+ buňkami Saccharomyces cerevisiae s modifikovaným buněčným povrchem.

Czech description

C-koncová část glykoproteinu alfa-aglutininu (AGalfa1Cp) byla využita jako kotvící doména pro povrchovou expozici krátkých peptidů vážících těžké kovy na buněčné stěně potencionálního biosorbentu Saccharomyces cerevisiae. Byly vytvořeny genetické fúze AGalfa1Cp s peptidy o sekvencích N-Ser-(Gly-Cys-Gly-Cys-Pro-Cys-Gly-Cys)2-Gly-C (peptid CP2) a N-Ser-(Gly-His-His-Pro-His)3-Gly-C (peptid HP3). Připravené fúze byly účinně exprimovány v S. cerevisiae a lokalizovaly kovalentně zakotvené na glukan buněčné stěny, kde byly účinně O- and N-glykosylovány. V důsledku nadprodukce AGalfa1Cp došlo ke 30% zvýšení obsahu N v buněčné stěně a takto modifikované buňky akumulovaly v porovnání s parentálním kmenem dvojnásobná množství Cd2+ and Zn2+ z roztoků s obsahem 10to 200 mikroM iontů těchto kovů. Peptidy CP2 and HP3, zakotvené na buněčné stěně, vykazovaly selektivitu k Cd2+ and Zn2+, v uvedeném pořadí. Expozice fúze CP2 s AGalfa1Cp zvýšila sorpční kapacitu pro Cd2+ o 30%, zatímco sorpce Zn2+ nebyla

Type

J_x - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)

CEP classification

EE - Microbiology, virology

OECD FORD branch

—

Project

Result was created during the realization of more than one project. More information in the Projects tab.

Continuities

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Publication year

2008

Confidentiality

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Name of the periodical

International Biodeterioration and Biodegradation

ISSN

0964-8305

e-ISSN

—

Volume of the periodical

2008

Issue of the periodical within the volume

60

Country of publishing house

GB - UNITED KINGDOM

Number of pages

7

Pages from-to

—

UT code for WoS article

000249110100005

EID of the result in the Scopus database

—