The effect of point mutations within the N-terminal domain of Mason-Pfizer monkey virus capsid protein on virus core assembly and infectivity

Result code in IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22330%2F08%3A00019964" target="_blank" >RIV/60461373:22330/08:00019964 - isvavai.cz</a>

Alternative codes found

RIV/61388963:_____/08:00313431

Result on the web

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Result language

angličtina

Original language name

The effect of point mutations within the N-terminal domain of Mason-Pfizer monkey virus capsid protein on virus core assembly and infectivity

Original language description

Retroviral capsid protein (CA) mediates protein interactions driving the assembly of both immature viral particles and the core of the mature virions. Structurally conserved N-terminal domains of several retroviruses refold after proteolytic cleavage into a beta-hairpin, stabilized by a salt bridge between conserved N-terminal Pro and Asp residues. Based on comparison with other retroviral CA, we identified Asp50 and Asp57 as putative interacting partners for Pro1 in Mason-Pfizer monkey virus (M-PMV) CA. To investigate the importance of CA Pro1 and its interacting Asp in M-PMV core assembly and infectivity, P1A, P1Y, D50A, T54A and D57A mutations were introduced into M-PMV. The P1A and D57A mutations partially blocked Gag processing and the released viral particles exhibited aberrant cores and were non-infectious. These data indicate that the region spanning residues Asp50-Asp57 plays an important role in stabilization of the beta-hairpin and that Asp57 likely forms a salt-bridge with

Czech name

Vliv bodových mutací v N-terminální doméně kapsidového proteinu Mason-pfizerova opičího viru na tvorbu a infektivitu virového core

Czech description

Retrovirový kapsidový protein (CA) zprostředkovává proteinové interakce řídící tvorbu jak nezralých virových částic tak core zralého virionu. Strukturně konservované N-terminální domény několika retrovirů se přetvářejí po proteolytickém štěpení do beta-struktury, stabilizované solným můstkem mezi konservovaným N-terminálním Pro a Asp zbytkem. Na základě porovnání s dalšími retrovirovými CA, jsme identifikovali Asp50 a Asp57 jako možné interakční partnery pro Pro1 v CA Mason-Pfizerova opičího viru (M-PMV). Pro studium důležitosti CA Pro1 a s ním interagujícího Asp v M-PMV pro tvorbu core a infektivitu, byly zavedeny do M-PMV mutace P1A, P1Y, D50A, T54A aD57A.. P1A a D57A mutace částečně blokovaly štěpení Gag a uvolnění virové částice měly poškozená corea byly neinfekční. Tato data naznačují, že oblast mezi residui Asp50-Asp57 hraje důležitou roli při stabilizaci beta-struktury a že Asp57 pravděpodobně tvoří solný můstek s P1 v M-PMV CA.

Type

J_x - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)

CEP classification

EE - Microbiology, virology

OECD FORD branch

—

Project

Result was created during the realization of more than one project. More information in the Projects tab.

Continuities

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Publication year

2008

Confidentiality

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Name of the periodical

Virology

ISSN

0042-6822

e-ISSN

—

Volume of the periodical

—

Issue of the periodical within the volume

380

Country of publishing house

BE - BELGIUM

Number of pages

7

Pages from-to

—

UT code for WoS article

000259800500020

EID of the result in the Scopus database

—