All

What are you looking for?

All
Projects
Results
Organizations

Quick search

  • Projects supported by TA ČR
  • Excellent projects
  • Projects with the highest public support
  • Current projects

Smart search

  • That is how I find a specific +word
  • That is how I leave the -word out of the results
  • “That is how I can find the whole phrase”

Bilirubin and biliverdin: structural studies by electronic and vibrational circular dichroism

The result's identifiers

  • Result code in IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F60461373%3A22340%2F08%3A00020222" target="_blank" >RIV/60461373:22340/08:00020222 - isvavai.cz</a>

  • Result on the web

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternative languages

  • Result language

    angličtina

  • Original language name

    Bilirubin and biliverdin: structural studies by electronic and vibrational circular dichroism

  • Original language description

    Chiral recognition of bilirubin and biliverdin by poly(L-lysine), poly(D-lysine), and poly(L-arginine) and its micelles with dodecanoate ions at different pH was studied using a combination of vibrational and electronic circular dichroism. These systemswere studied as the physiologically important model of the binding sites of the pigments and serum albumin. It was shown that biliverdin is more sensitive than bilirubin to pH in the complexes with polypeptides. Its conformation becomes more ?closed? atacidic pH in the complexes with micellar systems with polylysine.. Partial flattening and chiral self-association of bilirubin molecules takes place at higher pigment concentration in pigment-polypeptide systems. The inversions of ECD signals for the both pigments were observed in the systems with PLA at pH 8.5.

  • Czech name

    Bilirubin a biliverdin: strukturní studia pomocí elektronického a vibračního cirkulárního dichroismu

  • Czech description

    Chirální rozpoznávaní bilirubinu a biliverdinu na poly(L-lysinu), poly(D-lysinu), and poly(L-argininu) a jejich miscelách tvořených dodekanátem sodným za různých pH bylo studováno pomocí kombinace vibračního a elektronického cirkulárního dichroismu. Systémy byly studovány jako fyziologické modely vazebných míst na sérových albuminech pro tyto pigmenty. Bylo zjištěno, ze konformace biliverdinu je citlivější na změny pH roztoku než konformace bilirubinu. Struktura biliverdinu se stává víc uzavřená v kyselem prostředí v komplexech s micelami polylysinů. Částečně zploštění a chirální samoskladba u bilirubinu byla pozorována za větších koncentrací v komplexech s polypeptidy. Pro oba pigmenty byla pozorována inverze znamének ECD signálů pro komplexy s PLA při pH 8.5.

Classification

  • Type

    D - Article in proceedings

  • CEP classification

    CB - Analytical chemistry, separation

  • OECD FORD branch

Result continuities

  • Project

    Result was created during the realization of more than one project. More information in the Projects tab.

  • Continuities

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Others

  • Publication year

    2008

  • Confidentiality

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Data specific for result type

  • Article name in the collection

    4th International Student Conference

  • ISBN

    80-903103-2-X

  • ISSN

  • e-ISSN

  • Number of pages

    6

  • Pages from-to

  • Publisher name

    Prof. Ing. Jiří G. K. Ševčík, DrSc. - CONSULTANCY

  • Place of publication

    Praha

  • Event location

    Praha

  • Event date

    Jan 28, 2008

  • Type of event by nationality

    WRD - Celosvětová akce

  • UT code for WoS article