Crystal structures of the effector-binding domain of repressor CggR from Bacillus subtilis reveal ligand-induced structural changes upon binding of several glycolytic intermediates

Result code in IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388963%3A_____%2F08%3A00310134" target="_blank" >RIV/61388963:_____/08:00310134 - isvavai.cz</a>

Alternative codes found

RIV/68378050:_____/08:00310134

Result on the web

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Result language

angličtina

Original language name

Crystal structures of the effector-binding domain of repressor CggR from Bacillus subtilis reveal ligand-induced structural changes upon binding of several glycolytic intermediates

Original language description

Crystal structures of the C-terminal effector-binding domain of CggR, both unliganded as well as in complex with the four ligands at resolutions between 1.65 and 1.80 A reveal unique ligand-specific structural changes in the binding site that affect thedimer interface. Binding affinities of these ligands were determined by isothermal titration calorimetry. Chemical cross-linking shows that CggR oligomerization is mediated through its effector-binding domain, and that binding of the different ligands differentially affects the distribution of oligomers. Electrophoretic mobility shift assays (EMSAs) confirmed a destabilizing effect of fructose-1,6-bisphosphate on the CggR/ DNA complex, and also showed similar effects for dihydroxyacetone phosphate. Ourresults suggest that CggR stability and function may be modulated by various effectors in a complex fashion.

Czech name

Krystalové struktury efektor vážící domény represoru CggR z bakterie Bacillus subtilis ukazují strukturní změny po vazbě několika intermediátů glykolýzy

Czech description

Krystalové struktury C-koncové domény represoru CggR ve volné formě a ve formě vázající čtyři různé ligandy byly určeny na rozlišení 1.65 až 1.80 A. Tyto struktury odhalují strukturní změny vazebného místa a dimerního rozhraní spojené se specifickou vazbou ligandu. Vazebné afinity 4 ligandů byly určeny isotermalni titrační kalorimetrií (ITC). Metodou chemiského cross-linkingu bylo prokázáno ze oligomerizace CggR je zprostředkována přes C-koncovou doménu a zastoupení různých oligomerů je ovlivněno na přítomnosti ligandů. Test DNA vazebné aktivity prokázal destabilizaci CggR/DNA komplexu v přítomnosti fruktozy-1,6-bisfosfátu a podobný efekt byl pozorován pro dihydroxyacetonfosfát. Naše výsledky prokazují, že stabilita a funkce CggR je modulována různýmiefektory.

Type

J_x - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)

CEP classification

EE - Microbiology, virology

OECD FORD branch

—

Project

<a href="/en/project/1M0508" target="_blank" >1M0508: New Antivirals and Antineoplastics</a><br>

Continuities

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Publication year

2008

Confidentiality

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Name of the periodical

Molecular Microbiology

ISSN

0950-382X

e-ISSN

—

Volume of the periodical

69

Issue of the periodical within the volume

4

Country of publishing house

GB - UNITED KINGDOM

Number of pages

16

Pages from-to

—

UT code for WoS article

000258595000010

EID of the result in the Scopus database

—