Substrate evokes translocation of both domains in the mitochondrial processing peptidase alfa-subunit during which the C-terminus acts as a stabilizing element

Result code in IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F04%3A00022937" target="_blank" >RIV/61388971:_____/04:00022937 - isvavai.cz</a>

Result on the web

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Result language

angličtina

Original language name

Substrate evokes translocation of both domains in the mitochondrial processing peptidase alfa-subunit during which the C-terminus acts as a stabilizing element

Original language description

All three tryptophan residues in alfa-subunit of mitochondrial processing peptidase (MPP) were subsequently substituted. While substitutions of Trp223 led to misfolded non-functional protein, mutations of Trp147 and/or Trp481 did not affect the enzyme processing activity. Thus, fluorescence properties of the mutants with fewer tryptophans were used for observation of both a-MPP domain translocation and visualization of conformational changes in the interdomain linker evoked by substrate. We found that in the presence of substrate the C-terminal penultimate Trp481 was approaching Trp223, which is localized at the border of N-terminal domain and interdomain linker. Also, excision of the a-MPP C-terminal 30 amino acid residues (DC30) led to a complete loss of protein function

Czech name

Substrát vyvolává translokaci obou domén alfa-podjednotky mitochondriální procesující peptidasy, při níž působí její C-konec jako stabilizační prvek

Czech description

Všechny tři tryptofanové zbytky v alfa podjednotce mitochondriální procesující peptidasy byly postupně nahrazeny a bylo zjištěno, že zachování zbytku Trp223 je pro funkci a správné složení nezbytný. Další dvě substituce neovlivnily vlastnosti enzymu. Pozměněné proteiny s omezeným počtem tryptofanů byly využity pro pozorování konfirmačních změn obou domén podjednotky při interakci se substrátem. V přítomnosti substrátu dochází v významnému přiblížení zbytků Trp481 a Trp223, které jsou součástí různých domén proteinu

Type

J_x - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)

CEP classification

EE - Microbiology, virology

OECD FORD branch

—

Project

<a href="/en/project/GA204%2F01%2F1001" target="_blank" >GA204/01/1001: Biochemical and biophysical characterization of protein-protein interactions and their dynamics</a><br>

Continuities

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Publication year

2004

Confidentiality

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Name of the periodical

Biochemical and Biophysical Research Communications

ISSN

0006-291X

e-ISSN

—

Volume of the periodical

316

Issue of the periodical within the volume

-

Country of publishing house

US - UNITED STATES

Number of pages

7

Pages from-to

211-217

UT code for WoS article

—

EID of the result in the Scopus database

—