L-3,4-Dihydroxyphenyl alanine-exrradiol cleavage is followed by intramolecular cyclization in lincomycin biosynthesis

Result code in IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F04%3A00107983" target="_blank" >RIV/61388971:_____/04:00107983 - isvavai.cz</a>

Result on the web

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Result language

angličtina

Original language name

L-3,4-Dihydroxyphenyl alanine-exrradiol cleavage is followed by intramolecular cyclization in lincomycin biosynthesis

Original language description

The LmbB1 protein, participating in the biosynthesis of lincomycin, was heterologously expressed in Escherichia coli, purified in its active form, and characterized as a dimer of identical subunits. Methods for purification and analysis of the LmbB1 reaction product were developed. Molecular mass and fragmentation pattern of the product revealed by capillary electrophoresis-mass spectrometry were in agreement with its proposed structure, 4-(3-carboxy-3-oxo-propenyl)-2,3-dihydro-1H-pyrrole-2-carboxylic acid. The LmbB1 is therefore a dioxygenase catalysing the 2,3-extradiol cleavage of the L-3,4-dihydroxyphenyl alanine aromatic ring. The final LmbB1 reaction product, a unique compound found in biosynthesis of lincomycin and expected in anthramycins, arises through subsequent cyclization of the primary cleavage product, 2,3-secodopa. A possible role of LmbB1 in 2,3-secodopa cyclization and alternative ways of the cyclization in the formation of biosynthetically related compounds, musca...

Czech name

L-3,4-dihydroxyfenyl alanin-extradiolové ątěpení následované intramolekulární cyklizací při biosyntéze linkomycinu

Czech description

LmbB1 protein, zúčastněný v biosyntéze linkomycinu, byl heterologně produkován v Escherichia coli, purifikován ve své aktivní formě a charakterizován jako dimer identických podjednotek. Byly vyvinuty metody purifikace a analýzy LmbB1 reakčního produktu.Molekulová hmotnost a fragmentační profil produktu zjištěný kombinací hmotnostní spektroskopie-kapilární elektroforéza potvrdily předpokládanou strukturu: 4-(3-karboxy-3-oxo-propenyl)-2,3-dihydro-1H-pyrrol-2-karboxylová kyselina. LmbB1 je tedy dioxygenasa katalyzující 2,3 extradiolové štěpení aromatického kruhu L-3,4-dihydroxyfenylalaninu. Konečným reakčním produktem je unikátní sloučenina vyskytující se v biosyntéze linkomycinu a pravděpodobně též anthramycinů, která vzniká následnou cyklizací primárního produktu štěpení, 2,3-sekodopa. Jsou diskutovány možná úloha LmbB1 v cyklizaci 2,3-sekodopa i alternativní způsoby cyklizace v biosyntéze příbuzných látek muskaflavinu a stizolobinové kyseliny.

Type

J_x - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)

CEP classification

EE - Microbiology, virology

OECD FORD branch

—

Project

Result was created during the realization of more than one project. More information in the Projects tab.

Continuities

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Publication year

2004

Confidentiality

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Name of the periodical

European Journalof Biochemistry

ISSN

0014-2956

e-ISSN

—

Volume of the periodical

271

Issue of the periodical within the volume

-

Country of publishing house

DE - GERMANY

Number of pages

6

Pages from-to

3678-3683

UT code for WoS article

—

EID of the result in the Scopus database

—