Genes coding for acetyhydroxy acid synthase in Streptomyces cinnamonensis and their regulatory region:Mutations in the catalytic subunit conferring insesitivity to end-product inhibition

Result code in IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F04%3A00108134" target="_blank" >RIV/61388971:_____/04:00108134 - isvavai.cz</a>

Result on the web

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Result language

angličtina

Original language name

Genes coding for acetyhydroxy acid synthase in Streptomyces cinnamonensis and their regulatory region:Mutations in the catalytic subunit conferring insesitivity to end-product inhibition

Original language description

Reaction of acetohydroxy acid synthase (AHAS) is the key step in branched-chain amino acids biosynthesis. AHAS is feed-back inhibited by valin that binds its regulatory subunit. In Streptomyces cinnamonensis, production of a secondary metabolite, polyether antibiotic monensin A, is associated with valin biosynthesis via 2-oxoisovalerate. Thus, mutants with higher AHAS levels or AHAS insensitive to valin show increased monensin A production. Gene ilvB coding for the AHAS catalytic subunit of the S. cinnamonensis parental strain and four mutants resistant to valin analogues was cloned and sequenced. Nucleotide sequence of ilvB from the strain BVR-18 differed from the wild type in a single substitution C574A resulting in an amino acid change E139A. In theACB-NLR-2 strain, a triplet AGC in the position 805-807 was deleted resulting in the deletion of Q217. A homology model of the catalytic subunit, created by a virtue of the known three-dimensional structure of the yeast AHAS catalytic...

Czech name

Geny kodující acetyhydroxy syntázu u Streptomyces cinnamonensis a jejich regulační oblast:Mutace v katalytické podjednotce zjišťující necitlivost k inhibici konečného produktu

Czech description

Geny ilvB kódující katalytickou podjednotku AHAS u rodičovského kmene S. cinnamonensis a čtyř mutantů s deregulovanou biosyntetickou drahou valinu byly sekvenovány. Mutace byly nalezeny u dvou kmenů, jejichž AHAS byla v hrubém buněčném extraktu zdánlivěaktivována valinem. U kmene BVR-18 byla nalezena mutace C574A vedoucí v proteinu k substituci E139A. U kmene ACB-NLR-2 došlo k deleci tripletu AGC v pozici 805-807, což v proteinu vedlo k deleci Q217. Podle homologního modelu katalytické podjednotky, vytvořeného na základě krystalové struktury dimeru katalytických podjednotek AHAS u Saccharomyces cerevisiae, se substituce E139A vyskytla ve smyčce na rozhraní podjednotek poblíž TPP vazebného místa, zatímco ?Q217 v helixu odlehlém od aktivního místa. Jednotlivé podjednotky byly exprimovány v E. coli za účelem rekonstituce enzymů in vitro, jejichž aktivita v přítomnosti a nepřítomnosti 10 mM valinu byla měřena. Podařilo se prokázat, že substituce E139A je zodpovědná za zdánlivou aktivac...

Type

D - Article in proceedings

CEP classification

EE - Microbiology, virology

OECD FORD branch

—

Project

—

Continuities

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Publication year

2004

Confidentiality

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Article name in the collection

Kongres Československé společnosti mikrobiologické /23./

ISBN

—

ISSN

—

e-ISSN

—

Number of pages

1

Pages from-to

210

Publisher name

—

Place of publication

—

Event location

Brno

Event date

Sep 6, 2004

Type of event by nationality

WRD - Celosvětová akce

UT code for WoS article

—