All

What are you looking for?

All
Projects
Results
Organizations

Quick search

  • Projects supported by TA ČR
  • Excellent projects
  • Projects with the highest public support
  • Current projects

Smart search

  • That is how I find a specific +word
  • That is how I leave the -word out of the results
  • “That is how I can find the whole phrase”

Deregulation of acetohydroxy-acid synthase: loss of allosteric inhibition conferred by mutations in the catalytic subunit

The result's identifiers

  • Result code in IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F08%3A00320746" target="_blank" >RIV/61388971:_____/08:00320746 - isvavai.cz</a>

  • Result on the web

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternative languages

  • Result language

    angličtina

  • Original language name

    Deregulation of acetohydroxy-acid synthase: loss of allosteric inhibition conferred by mutations in the catalytic subunit

  • Original language description

    The ilvB genes coding for acetohydroxy acid synthase (AHAS) catalytic subunit from the Streptomyces cinnamonensis parental strain and four mutants deregulated in valine biosynthesis were sequenced. Two changes in the sequence of IlvB conferring the AHASinsensitivity to valine were found in mutant strains: E139A and dQ217. Homology modeling revealed that the substitution E139A is located in a loop at the homodimer subunit-subunit interface near the TPP binding site while dQ217 is situated in a distant helix. Sequencing of ilvBNC upstream region revealed a sequence containing a putative attenuator. However, no mutation within this region was found in mutants with constitutively increased AHAS activity levels suggesting a different mechanism of deregulation

  • Czech name

    Deregulace syntázy kyseliny hydroxyoctové: ztráta alosterické inhibice zapřičiněná mutací v katalytické podjednotce

  • Czech description

    Byly osekvenovány geny ilvB kódující katalytickou podjednotku syntázy kyseliny hydroxyoctové (AHAS) ze Streptomyces cinamonensis a čtyř dalších mutant, blokovaných v biosyntéze valinu. V mutantních kmenech byly nalezeny dvě změny v genu IlvB, mající za následek ztrátu citlivosti AHAS k valinu: E139A a dQ217. Homologní modelování ukázalo, že substituce E139A je lokalizována ve smyčce v prostoru mezi podjednotkami homodimeru v blízkosti TPP vazebného místa. dQ217 je naproti tomu situována na vzdáleném helixu. Sekvenování oblasti proti směru přepisu ilvBNC odhalilo sekvenci obsahující pravděpodobný atenuátor, ovšem u mutantních kmenů s konstitutivně zvýšenou aktivitou AHAS nebyla v této oblasti žádná mutace nalezena. Na základě tohoto poznatku předpokládáme jiný mechanizmus deregulace

Classification

  • Type

    J<sub>x</sub> - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)

  • CEP classification

    EE - Microbiology, virology

  • OECD FORD branch

Result continuities

  • Project

    Result was created during the realization of more than one project. More information in the Projects tab.

  • Continuities

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Others

  • Publication year

    2008

  • Confidentiality

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Data specific for result type

  • Name of the periodical

    Folia Microbiologica

  • ISSN

    0015-5632

  • e-ISSN

  • Volume of the periodical

    53

  • Issue of the periodical within the volume

    6

  • Country of publishing house

    CZ - CZECH REPUBLIC

  • Number of pages

    5

  • Pages from-to

  • UT code for WoS article

    000262754600001

  • EID of the result in the Scopus database