Cleavage site selection within a folded substrate by the ATP-dependent lon protease

Result code in IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F05%3A00028010" target="_blank" >RIV/61388971:_____/05:00028010 - isvavai.cz</a>

Result on the web

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Result language

angličtina

Original language name

Cleavage site selection within a folded substrate by the ATP-dependent lon protease

Original language description

Mechanistic studies of ATP-dependent proteolysis demonstrate that substrate unfolding is a prerequisite for processive peptide bond hydrolysis. We show that mitochondrial Lon also degrades folded proteins and initiates substrate cleavage non-processively. Two mitochondrial substrates with known or homology-derived three-dimensional structures were used: the mitochondrial processing peptidase alpha-subunit (MPPalpha) and the steroidogenic acute regulatory protein (StAR). Peptides generated during a timecourse of Lon-mediated proteolysis were identified and mapped within the primary, secondary, and tertiary structure of the substrate

Czech name

Výběr cílového místa štěpení ATP-závislou lon proteasou u složeného substrátu

Czech description

Studie popisuje mechanismus, jakým ATP-dependentní mitochondriální Lon proteasa zahajuje proteolýzu svých substrátů. K popisu byly použity dva substráty se známou strukturou: alfa podjednotka mitochondriální procesující peptidasy a steroidogenní akutní regulační protein. Byly identifikovány postupně vznikající peptidy a mapovány vzhledem k primární, sekundární a terciární struktuře substrátu.Bylo zjištěno, že proteolýza je zahajována mezi hydrofobními aminokyselinami umístěnými ve vysoce nabitém okolí poblíž povrchu složeného proteinu

Type

J_x - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)

CEP classification

EE - Microbiology, virology

OECD FORD branch

—

Project

—

Continuities

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Publication year

2005

Confidentiality

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Name of the periodical

Journal of Biological Chemistry

ISSN

0021-9258

e-ISSN

—

Volume of the periodical

280

Issue of the periodical within the volume

26

Country of publishing house

US - UNITED STATES

Number of pages

8

Pages from-to

25103-25110

UT code for WoS article

—

EID of the result in the Scopus database

—