Monitoring conformational changes in protein complexes using chemical cross-linking and Fourier transform ion cyclotron resonance mass spectrometry: the effect of calcium binding on the calmodulin - melittin complex

Result code in IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61388971%3A_____%2F07%3A00095367" target="_blank" >RIV/61388971:_____/07:00095367 - isvavai.cz</a>

Result on the web

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Result language

angličtina

Original language name

Monitoring conformational changes in protein complexes using chemical cross-linking and Fourier transform ion cyclotron resonance mass spectrometry: the effect of calcium binding on the calmodulin - melittin complex

Original language description

Calmodulin is an EF hand calcium binding protein. Its binding affinities to various protein/peptide targets often depend on the conformational changes induced by the binding of calcium. One such target is melittin, which binds tightly to calmodulin in the presence of calcium, and inhibits its function. Chemical cross-linking combined with Fourier transform ion cyclotron resonance (FTICR) mass spectrometry has been employed to investigate the coordination of calmodulin and melittin in the complex at different concentrations of calcium. This methodology can be used to monitor structural changes of proteins induced by ligand binding, and study the effects these changes have on non-covalent interactions between proteins. Cross-linking results indicate thatthe binding place of the first melittin in the calcium free calmodulin form is the same as in the calcium loaded calmodulin/ melittin complex

Czech name

Sledování změn konformace proteinového komplexu pomocí chemického zesítění a hmotnostní spektrometrie: vliv koncentrace vápníku na komplex calmodulinu a melittinu

Czech description

Kalmodulin je protein vážící vápník. Jeho schopnost interakce s dalšími peptidovými potažmo proteinovými partnery je závislá na jeho konformaci, která je ovlivněna přítomností vápenatých iontů. Možnost sledovat změnu konformace proteinu lze klasickými metodami, zde je presentován postup netradiční, který je založen na chemickém zesítění proteinu a následné detekci zesítěných postranních aminokyselinových zbytků pomocí hmotnostní spektrometrie vysokého rozlišení

Type

J_x - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)

CEP classification

EE - Microbiology, virology

OECD FORD branch

—

Project

Result was created during the realization of more than one project. More information in the Projects tab.

Continuities

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Publication year

2007

Confidentiality

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Name of the periodical

European Journal of Mass Spectrometry

ISSN

1469-0667

e-ISSN

—

Volume of the periodical

13

Issue of the periodical within the volume

-

Country of publishing house

GB - UNITED KINGDOM

Number of pages

10

Pages from-to

281-290

UT code for WoS article

—

EID of the result in the Scopus database

—