Regulation of the DNA-binding ability of P53 protein by phosphorylation and by monoclonal antibodies.

Result code in IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61988987%3A17310%2F05%3AA0900HKR" target="_blank" >RIV/61988987:17310/05:A0900HKR - isvavai.cz</a>

Result on the web

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Result language

angličtina

Original language name

Regulation of the DNA-binding ability of P53 protein by phosphorylation and by monoclonal antibodies.

Original language description

Tumour supressor protein p53 represents one of the most important factors regulating cell proliferation, diferentiation and programmed cell death. P53 triggers growth arrest or apoptosis in response to different cellular stress signals and its biochemical function is associated with the ability to operate as a transcription factor. The way of p53 activation seems to be the critical event responsible for the p53 response to DNA damage. The most likely physiological mechanism of p53 activation to sequence-specific DNA binding is its post-translational modification. Using non-radioactive EMSA we show that phosphorylation of p53 protein with CKII at Ser392, PKC at Ser378 and cdk2/cyclinA at Ser315 can efficiently activate p53 to sequence-specific DNA binding in vitro. In addition, p53 co-phosphorylation with cdk2/cyclinA and PKC or cdk2/cyclinA and CKII increase the DNA binding activity of p53 but, in contrast, co-phosphorylation with PKC and CKII results in the decrease of the p53-DNA bin

Czech name

Regulace vazebné aktivity proteinu p53 pomocí fosforylace a monoklonálních protilátek

Czech description

Nádorový supresor p53 má jednu z nejklíčovějších úloh v regulaci buněčné proliferace diferenciace buněk a programované buněčné smrti. P53 zastavuje buněčný růst nebo iniciuje apoptózu v reakci na různé stresové podněty a jeho biochemická funkce souvisí se schopností fungovat jako transkripční faktor. Způsob aktivace p53 se zdá být klíčový pro odpověď proteinu na poškození DNA. Nejpravděpodobnějším fyziologickým mechanismem aktivace proteinu p53 k jeho sekvenčně specifické vazbě je jeho post-translační modifikace. Za využití neradioaktivní EMSA jsme ukázali že fosforylace proteinu p53 CKII v Ser392 místě, PKC v Ser378 místě a cdk2/cyklinA na Ser315 může efektivně aktivovat p53 sekvenčně specifickou vazbu in vitro. Dále pak, p53 současná fosforylace pomicí cdk2/cyklinA a PKC, případně cdk2/cyklinA a CKII zvyšuje vazebnou aktivitu proteinu p53, zatímco současná fosforylace PKC a CKII vede k poklesu vazebné aktivity.

Type

J_x - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)

CEP classification

EB - Genetics and molecular biology

OECD FORD branch

—

Project

—

Continuities

V - Vyzkumna aktivita podporovana z jinych verejnych zdroju

Publication year

2005

Confidentiality

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Name of the periodical

FEBS J

ISSN

1742-464X

e-ISSN

—

Volume of the periodical

272

Issue of the periodical within the volume

1

Country of publishing house

GB - UNITED KINGDOM

Number of pages

1

Pages from-to

—

UT code for WoS article

000234826101552

EID of the result in the Scopus database

—