All

What are you looking for?

All
Projects
Results
Organizations

Quick search

  • Projects supported by TA ČR
  • Excellent projects
  • Projects with the highest public support
  • Current projects

Smart search

  • That is how I find a specific +word
  • That is how I leave the -word out of the results
  • “That is how I can find the whole phrase”

Identification and Characterization of CMP-NeuAc:GalNAc-IgA1 ?2,6-Sialyltransferase in IgA1-producing Cells

The result's identifiers

  • Result code in IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15110%2F07%3A00007190" target="_blank" >RIV/61989592:15110/07:00007190 - isvavai.cz</a>

  • Result on the web

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternative languages

  • Result language

    angličtina

  • Original language name

    Identification and Characterization of CMP-NeuAc:GalNAc-IgA1 ?2,6-Sialyltransferase in IgA1-producing Cells

  • Original language description

    Glycosylation defects occur in several human diseases.In IgA nephropathy, IgA1 contains O-glycans that are galactose-deficient and consist mostly of core 1 ?2,6 sialylated N-acetylgalactosamine, a configuration suspected to prevent ?1,3 galactosylation.We confirmed the same aberrancy in IgA1 secreted by the human DAKIKI B cell line. Biochemical assays indicated CMP-NeuAc:GalNAc-IgA1 ?2,6-sialyltransferase activity in this cell line. However, a candidate enzyme, ST6-GalNAcI, was not transcribed in DAKIKI cells, B cells isolated from blood, or Epstein-Barr virus (EBV)-immortalized IgA1-producing cells from the blood of IgAN patients and healthy controls. Instead, ST6-GalNAcII transcription was detected at a high level. Expression of the ST6-GalNAcII gene and activity of the CMP-NeuAc:GalNAc-IgA1 ?2,6-sialyltransferase were higher in IgA1-producing cell lines from IgAN patients than in such cells from healthy controls. These data are the first evidence that human cells that lack ST6

  • Czech name

    Identifikace a charakterizace CMP-NeuAc:GalNAc-IgA1 ?2,6-Sialyltransferázy v IgA1 produkujících buˇnkách

  • Czech description

    Defekty glykosylace jsou přítomny o mnoha lidských onemocnění. U IgA nefropatie O-glykany přítomné na IgA1 jsou deficientní v galaktóze a jsou tvořeny a2,6 sialylovaným N-acetylgalactosaminem, strkturou suspektní že brání b1,3 galaktosylaci. Tutéž poruchu jsme identifikovali u Dakiki linie B lymfocytů. Biochemické analýzy indikovaly aktivitu CMP-NeuAc:GalNAc-IgA1 a2,6-sialyltransferázy. Nicméně jediný kandidátní gen ST6-GalNAc I nebyl transkribován jak v Dakiki tak v EBV imortalizovaných periferních IgA1 produkujících B lymfocytech od IgAN pacientů a zdravých kontrol. Naopak ST6-GalNAcII transkipt byl průkazný v těchto liniích na vysoké hladině. Exprese byla vyšší v EBV imortalizovaných B lymfocytech z IgAN pacientů ve srovnání se zdravými kontrolami.Z analyzovanýmch krevních vzorků pouze T lymfocyty významně exprimují ST6-GalNAcI. Výzledky ukazují že lidské buňky kterě neexprimují ST6-GalNAcI mohou syalylovat core 1 antigen pomocí ST6-GalNAcII.

Classification

  • Type

    J<sub>x</sub> - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)

  • CEP classification

    EC - Immunology

  • OECD FORD branch

Result continuities

  • Project

    <a href="/en/project/ME%20875" target="_blank" >ME 875: Novel approaches towards anti - HIV -1 DNA vaccine</a><br>

  • Continuities

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Others

  • Publication year

    2007

  • Confidentiality

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Data specific for result type

  • Name of the periodical

    Journal of Molecular Biology

  • ISSN

    0022-2836

  • e-ISSN

  • Volume of the periodical

    369

  • Issue of the periodical within the volume

    1

  • Country of publishing house

    GB - UNITED KINGDOM

  • Number of pages

    10

  • Pages from-to

  • UT code for WoS article

  • EID of the result in the Scopus database