Catalytic reaction of cytokinin dehydrogenase: preference for quinones as electron acceptors

Result code in IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15310%2F04%3A00002101" target="_blank" >RIV/61989592:15310/04:00002101 - isvavai.cz</a>

Alternative codes found

RIV/61389030:_____/04:00109165

Result on the web

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Result language

angličtina

Original language name

Catalytic reaction of cytokinin dehydrogenase: preference for quinones as electron acceptors

Original language description

The catalytic reaction of cytokinin oxidase/dehydrogenase (EC 1.5.99.12) was studied in detail using the recombinant flavoenzyme from maize. Determination of the redox potential of the covalently linked flavin cofactor revealed a relatively high potential dictating the type of electron acceptor that can be used by the enzyme. Using 2,6-dichlorophenol indophenol, 2,3-dimethoxy-5-methyl-1,4-benzoquinone or 1,4-naphthoquinone as electron acceptor, turnover rates with N6-(2-isopentenyl)adenine of approx. 150 s(-1) could be obtained. This suggests that the natural electron acceptor of the enzyme is quite probably a p-quinone or similar compound. By using the stopped-flow technique, it was found that the enzyme is rapidly reduced by N6-(2-isopentenyl)adenine(k(red)=950 s(-1)). Re-oxidation of the reduced enzyme by molecular oxygen is too slow to be of physiological relevance, confirming its classification as a dehydrogenase. Furthermore, it was established for the first time that the enzyme

Czech name

Katalytická reakce cytokinin dehydrogenasy: preference pro chinony jako akceptory elektronů

Czech description

Byla detailně studována katalytická reakce cytokininoxidasy/dehydrogenasy (EC 1.5.99.12) pomocí rekombinantního flavoenzymu z kukuřice. Stanovení redoxního potenciálu kovalentně vázaného flavinového kofaktoru odhalilo relativně vysoký redoxní potenciál,který určuje typ elektronového akceptoru, který může být využíván enzymem. Za použití 2,6 - dichlorfenolindofenolu, 2,3-dimetoxy-5-metyl-1,4-benzochinonu nebo 1,4-naftochinonu jako akceptoru elektronů byly s N6-(isopentenyl)adeninem získány koeficienty přeměny přibližně 150 s-1. To naznačuje, že přirozeným elektronovým akceptorem enzymu je velmi pravděpodobně p-chinon nebo podobná látka. Za pomoci stopped-flow techniky bylo nalezeno, že enzym je rychle redukován N6-(2-isopentenyl)adeninem (kred = 950 s-1). Reoxidace redukovaného enzymu molekulárním kyslíkem je příliš pomalá na to, aby měla fyziologický význam, což potvrzuje jeho klasifikaci jako dehydrogenasy. Navíc bylo poprvé stanoveno, že enzym je schopen degradovat aromatické cytoki

Type

J_x - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)

CEP classification

CE - Biochemistry

OECD FORD branch

—

Project

Result was created during the realization of more than one project. More information in the Projects tab.

Continuities

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Publication year

2004

Confidentiality

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Name of the periodical

Biochemical Journal

ISSN

0264-6021

e-ISSN

—

Volume of the periodical

380

Issue of the periodical within the volume

1

Country of publishing house

GB - UNITED KINGDOM

Number of pages

10

Pages from-to

121-130

UT code for WoS article

—

EID of the result in the Scopus database

—