Mapping the primary structure of copper/topaquinone-containing methylamine oxidase from Aspergillus niger

Result code in IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F61989592%3A15310%2F05%3A00002191" target="_blank" >RIV/61989592:15310/05:00002191 - isvavai.cz</a>

Result on the web

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Result language

angličtina

Original language name

Mapping the primary structure of copper/topaquinone-containing methylamine oxidase from Aspergillus niger

Original language description

The amino acid sequence of methylamine oxidase (MeAO) from the fungus Aspergillus niger was analyzed using mass spectrometry (MS). First, MeAO was characterized by an accurate molecular mass of 72.4 kDa of the monomer measured using MALDI-TOF-MS and by apI value of 5.8 determined by isoelectric focusing. MALDI-TOF-MS revealed a clear peptide mass fingerprint after tryptic digestion, which did not provide any relevant hit when searched against a nonredundant protein database and was different from thatof A. niger amine oxidase AO-I. Tandem mass spectrometry with electrospray ionization coupled to liquid chromatography allowed unambiguous reading of six peptide sequences (11-19 amino acids) and seven sequence tags (4-15 amino acids), which were used for MS BLAST homology searching. MeAO was found to be largely homologous to a hypothetical protein AN7641.2 (EMBL/GenBank protein accession code EAA61827) from Aspergillus nidulans FGSC A4 with a theoretical molecular mass of 76 460 Da and

Czech name

Mapování primární struktury methylaminoxidasy z Aspergillus niger obsahující topachinon a měď

Czech description

Aminokyselinová sekvence methylaminoxidasy izolované z plísně Aspergillus niger byla analyzována různými MS technikami. MALDI-MS umožnila stanovení přesné hmoty monomeru o velikosti 72,4 kDa. Isoelektrický bod byl určen pomocí isoelektrické fokusace. Peptidové mapování pomocí MALDI-MS ukázalo, že sekvence methylaminoxidasy se výrazně liší od sekvence aminoxidasy AO-I. Částečná sekvence vyizolované methylaminoxidasy byla určena pomocí konbinace přístupu MALDI-PSD-MS a nanoLC-ESI-MSMS a s využitím MS BLAST softwaru pro hledání homologie podle zadaných peptidových sekvencí proteinu. V databázi byl nalezen homologní hypotetický protein AN7641.2 (EMBL/GenBank protein-accession code EAA61827) z Aspergillus nidulans FGSC A4 o teoretické molekulové hmotnosti 76.46 kDa a pI 6.14, ktery patří do skupiny aminoxidas obsahujících měď. Tento protein vykazuje pouze malou homologii k aminooxidase AO-I (32 % identity, 49 % podobnost).

Type

J_x - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)

CEP classification

CE - Biochemistry

OECD FORD branch

—

Project

<a href="/en/project/ME%20664" target="_blank" >ME 664: Conjugates of proteolythic enzyms in highly outputable proteomic.</a><br>

Continuities

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)<br>Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Publication year

2005

Confidentiality

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Name of the periodical

Folia Microbiologica

ISSN

0015-5632

e-ISSN

—

Volume of the periodical

50

Issue of the periodical within the volume

5

Country of publishing house

CZ - CZECH REPUBLIC

Number of pages

8

Pages from-to

401-408

UT code for WoS article

—

EID of the result in the Scopus database

—