WrbA bridges bacterial flavonoids and eukaryotic NAD(P)H:quinone oxidoreductases

Result code in IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F67179843%3A_____%2F07%3A00097983" target="_blank" >RIV/67179843:_____/07:00097983 - isvavai.cz</a>
Alternative codes found
RIV/68378050:_____/07:00097983
Result on the web
—
DOI - Digital Object Identifier
—

Result language
angličtina
Original language name
WrbA bridges bacterial flavonoids and eukaryotic NAD(P)H:quinone oxidoreductases
Original language description
The crystal structure of the flavodoxin-like protein WrbA with oxidized FMN bound reveals a close relationship to mammalian NAD(P)H:quinone oxidoreductase, Nqo1. Structural comparison of WrbA, flavodoxin, and Nqo1 indicates how the twisted open-sheet fold of flavodoxins is elaborated to form multimers that extend catalytic function from one-electron transfer between protein partners using FMN to two-electron reduction of xenobiotics using FAD. The structure suggests a novel physiological role for WrbA and Nqo1.
Czech name
Protein WrbA tvoří most mezi bakterialními Flavodoxiny a eukariotními NAD(P)H zavislými chinon oxidoreduktasami
Czech description
Krystalová struktura flavodoxinu podobného proteinu WrbA s navázaným FMN odhaluje blízkou struturní příbuznost s eukariotními NAD(P)H zavislými chinon oxidoreduktasami, Nqo1. Porovnání krystalových struktur WrbA, Flavodoxinu a Nqo1 ukazuje jak je stočenáotevřená struktura beta skládaného listu uspořádána tak, aby vznikl multimer, který rozšiřuje katalitickou funkci z jednoelektronového přenosu na dvouelektronový. Strukturní analýza naznačuje možné nové fyziologické funkce proteinů WrbA a Nqo1.

Type
J<sub>x</sub> - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)
CEP classification
EB - Genetics and molecular biology
OECD FORD branch
—

Publication year
2007
Confidentiality
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Similar results(10)