WrbA bridges bacterial flavodoxins and eukaryotic NAD(P)H: quinone oxidoreductases
The result's identifiers
Result code in IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F67179843%3A_____%2F07%3A00098102" target="_blank" >RIV/67179843:_____/07:00098102 - isvavai.cz</a>
Alternative codes found
RIV/60076658:12640/07:00008308
Result on the web
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternative languages
Result language
angličtina
Original language name
WrbA bridges bacterial flavodoxins and eukaryotic NAD(P)H: quinone oxidoreductases
Original language description
The crystal structure of the flavodoxin-like protein WrbA with oxidized FMN bound reveals a close relationship to mammalian NAD(P) H:quinone oxidoreductase, Nqo1. Structural comparison of WrbA, flavodoxin, and Nqo1 indicates how the twisted open-sheet fold of flavodoxins is elaborated to form multimers that extend catalytic function from one-electron transfer between protein partners using FMN to two-electron reduction of xenobiotics using FAD. The structure suggests a novel physiological role for WrbAand Nqo1.
Czech name
WrbA jako pojítko mezi bakteriálními flavodoxiny a eukaryotními NAD(P)H:chinon oxidoreduktázami
Czech description
Krystalová struktura proteinu WrbA podobného flavodoxinům s oxidovaným FMN vykazuje blízky vztah k savčím NAD(P)H:chinon oxidoreduktázam, Nqo1. Strukturní srovnání WrbA, flavodoxinů a Nqo1 ukazuje, jak svinuté foldování flavodoxinů napomáhá tvořit multimery, které umožňují rozšířit katalytickou funkci z jednoelektronového přechodu u proteinů s navázaným FMN na dvouelektronovou redukci xenobiotik obsahujících FAD. Struktura navrhuje novou fyziologickou roli pro WrbA a Nqo1
Classification
Type
J<sub>x</sub> - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)
CEP classification
CF - Physical chemistry and theoretical chemistry
OECD FORD branch
—
Result continuities
Project
Result was created during the realization of more than one project. More information in the Projects tab.
Continuities
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Others
Publication year
2007
Confidentiality
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Data specific for result type
Name of the periodical
Protein Science
ISSN
0961-8368
e-ISSN
—
Volume of the periodical
10
Issue of the periodical within the volume
16
Country of publishing house
US - UNITED STATES
Number of pages
5
Pages from-to
2301-2305
UT code for WoS article
—
EID of the result in the Scopus database
—