Identification of conserved prolyl residue important for transport activity and the substrate specificity range of yeast plasma membrane Na(+)/H(+) antiporters

Result code in IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F67985823%3A_____%2F05%3A00001342" target="_blank" >RIV/67985823:_____/05:00001342 - isvavai.cz</a>

Result on the web

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Result language

angličtina

Original language name

Identification of conserved prolyl residue important for transport activity and the substrate specificity range of yeast plasma membrane Na(+)/H(+) antiporters

Original language description

To identify amino acid residues responsible for the determination of the yeast Na+/H+ antiporter substrate specificity (ability to recognize K+), the gene encoding the Zygosaccharomyces rouxii Sod2-22 antiporter (non-transporting K+) was mutagenized anda collection of ZrSod2-22 mutants that improved the KCl tolerance of a salt-sensitive S. cerevisiae strain was isolated. Several independent ZrSod2-22 mutated alleles contained the replacement of highly-conserved proline 145 in the fifth transmembrane domain with a residue containing a hydroxyl group (serine, threonine). The ZrSod2-22p with P145S or P145T substitution mediated, in contrast to the wild-type antiporter, transport of K+. Simultaneously, the P145S(T) mutation decreased the antiporter transport capacity for both Na+ and Li+. Thus, the Pro145 was found to be a critical residue for the yeast plasma membrane antiporters? function, as far as the substrate specificity range and transport activity are concerned

Czech name

Identifikace konservovaného zbytku prolinu důležitého pro transportní aktivitu a rozsah substrátové specifity Na(+)/H(+) antiporterů plasmatické membrány kvasinek

Czech description

Aby bylo možné identifikovat aminokyselinové zbytky odpovědné za určení substrátové specifity (rozpoznání K+) u Na+/H+ antiporterů kvasinek, byla provedena mutageneze genu kódujícího antiporter Sod2-22 z kvasinky Zygosaccharomyces rouxii (netransportující K+) a byla izolována kolekce mutantních verzí ZrSod2-22p, jejichž exprese v Saccharomyces cerevisiae (v mutantním kmeni citlivém k solím) vedla ke zvýšené toleranci buněk ke KCl. U několika nezávisle získaných mutantních alel ZrSod2-22 došlo k záměně konzervovaného zbytku prolinu 145 v páté transmembránové doméně za aminokyselinový zbytek obsahující hydroxylovou skupinu (serin, threonin). ZrSod2-22 antiporter obsahující mutaci P145S nebo P145T byl schopen, na rozdíl od nemutovaného přenašeče, transportovat K+. Současně mutace P145S(T) snižovala transportní kapacitu antiporteru pro kationty Na+ a Li+. Pro145 byl tak identifikován jako velmi důležitý zbytek ovlivňující funkci Na+/H+ antiporterů plasmatické membrány kvasinek, co se tý...

Type

J_x - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)

CEP classification

EB - Genetics and molecular biology

OECD FORD branch

—

Project

<a href="/en/project/GP204%2F02%2FD092" target="_blank" >GP204/02/D092: Functional analysis of amino acid residues essential for the substrate specificity of yeast Na+/H+-antiporters</a><br>

Continuities

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Publication year

2005

Confidentiality

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Name of the periodical

Journal of Biological Chemistry

ISSN

0021-9258

e-ISSN

—

Volume of the periodical

280

Issue of the periodical within the volume

34

Country of publishing house

US - UNITED STATES

Number of pages

10

Pages from-to

30638-30647

UT code for WoS article

—

EID of the result in the Scopus database

—