Functional changes in the vanilloid receptor subtype 1 channel during and after acute desensitization

Result code in IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F67985823%3A_____%2F07%3A00094541" target="_blank" >RIV/67985823:_____/07:00094541 - isvavai.cz</a>

Alternative codes found

RIV/67179843:_____/07:00098086

Result on the web

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Result language

angličtina

Original language name

Functional changes in the vanilloid receptor subtype 1 channel during and after acute desensitization

Original language description

We examined the mechanisms of acute Ca2+-dependent desensitization using whole-cell patch-clamp techniques in HEK293T cells expressing the wild type or CaMKII phosphorylation site mutants of TRPV1. The nonphosphorylatable mutant S502A/T704I was capsaicin-insensitive but the S502A/T704A construct was fully functional, indicating a requirement for a specific residue at position 704. A point mutation at the nearby conserved residue R701 strongly affected the heat, capsaicin and pH-evoked currents. As thisresidue constitutes a stringent CaMKII consensus site but is also predicted to be involved in the interaction with membrane phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate (PIP2), this data suggests that in addition to dephosphorylation, or as its consequence, a short C-terminal juxtamembrane segment adjacent to the TRP box comprised of R701 and T704 might be involved in the decelerated gating kinetics of the desensitized TRPV1 channel

Czech name

Funkční změny vaniloidního receptoru podtypu 1 (TRPV1) v průběhu akutní desenzitizace

Czech description

Byly studovány molekulární mechanizmy akutní desenzitizace vaniloidního TRPV1 receptoru závislé na vápníku. Tento fyziologicky velmi významný regulační mechanizmus se uplatňuje při analgezii vyvolané lokálním působením kapsaicinu na primárních nociceptorech. Byla vyslovena hypotéza, že konformační změny, v jejichž důsledku dochází k desenzitizaci TRPV1 proteinového komplexu, zahrnují oblast vazebného místa, v jehož blízkosti se pravděpodobně nachází krátký cytoplazmatický úsek karboxylového konce navazujícího na 6. transmembránovou doménu (R701-T704). Tato doména prostřednictvím kladně nabitého aminokyselinového zbytku zajišťuje optimální (tj. vhodnou pro aktivaci iontového kanálu) interakci proteinu s lipidem plazmatické membrány fostatidylinozitol-4,5-bisfosfátem (PIP2)

Type

J_x - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)

CEP classification

ED - Physiology

OECD FORD branch

—

Project

Result was created during the realization of more than one project. More information in the Projects tab.

Continuities

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)<br>R - Projekt Ramcoveho programu EK

Publication year

2007

Confidentiality

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Name of the periodical

Neuroscience

ISSN

0306-4522

e-ISSN

—

Volume of the periodical

149

Issue of the periodical within the volume

1

Country of publishing house

GB - UNITED KINGDOM

Number of pages

11

Pages from-to

144-154

UT code for WoS article

—

EID of the result in the Scopus database

—