All

What are you looking for?

All
Projects
Results
Organizations

Quick search

  • Projects supported by TA ČR
  • Excellent projects
  • Projects with the highest public support
  • Current projects

Smart search

  • That is how I find a specific +word
  • That is how I leave the -word out of the results
  • “That is how I can find the whole phrase”

Complexes of gamma-tubulin with nonreceptor protein tyrosine kinases Src and Fyn in differentiating P19 embryonal carcinoma cells

The result's identifiers

  • Result code in IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68378050%3A_____%2F04%3A00105289" target="_blank" >RIV/68378050:_____/04:00105289 - isvavai.cz</a>

  • Result on the web

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternative languages

  • Result language

    angličtina

  • Original language name

    Complexes of gamma-tubulin with nonreceptor protein tyrosine kinases Src and Fyn in differentiating P19 embryonal carcinoma cells

  • Original language description

    Nonreceptor protein tyrosine kinases of the Src family have been shown to play an important role in signal transduction as well as in regulation of microtubule protein interactions. Here we show that -tubulin (-Tb) in P19 embryonal carcinoma cells undergoing neuronal differentiation is phosphorylated and forms complexes with protein tyrosine kinases of the Src family, Src and Fyn. Elevated expression of both kinases during differentiation corresponded with increased level of proteins phosphorylated on tyrosine. Immunoprecipitation experiments with antibodies against Src, Fyn, -tubulin, and with anti-phosphotyrosine antibody revealed that -tubulin appeared in complexes with these kinases. In vitro kinase assays showed tyrosine phosphorylation of proteins in -tubulin complexes isolated from differentiated cells. Pretreatment of cells with Src family selective tyrosine kinase inhibitor PP2 reduced the amount of phosphorylated -tubulin in the complexes. Binding experiments with recombin...

  • Czech name

    Komplexy gama-tubulinu s nereceptorovými protein-tyrozinkinázami Src a Fyn v diferencujících embryonálních karcinomových buňkách P19

  • Czech description

    Bylo prokázáno, že nereceptorové protein-tyrozinkinázy rodiny Src hrají důležitou úlohu v přenosu signálu a také v regulaci vzájemných reakcí proteinů mikrotubulů. Ukazujeme zde, že gama-tubulin ((-Tb) v embryonálních karcinomových buňkách P19 procházejících neuronální diferenciací je fosforylován a tvoří komplexy s protein-tyrozinkinázami rodiny Src, Src a Fyn. Zvýšená exprese obou těchto kináz při diferenciaci odpovídá zvýšené hladině proteinů fosforylovaných na tyrozinu. Imunoprecipitační experimentys protilátkami proti Src, Fyn, gama-tubulinu a s anti-fosfotyrozinovou protilátkou ukázaly, že gama-tubulin se objevuje v komplexech s těmito kinázami. Kinázové testy in vitro prokázaly fosforylaci tyrozinu u proteinů v gama-tubulinových komplexech izolovaných z diferencujících buněk. Předběžné působení selektivním inhibitorem tyrozinkináz Src rodiny PP2 na buňky snížilo množství fosforylovaného gama-tubulinu v komplexech. Vazebné experimenty s rekombinantními doménami SH2 a SH3 kiná...

Classification

  • Type

    J<sub>x</sub> - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)

  • CEP classification

    EB - Genetics and molecular biology

  • OECD FORD branch

Result continuities

  • Project

    Result was created during the realization of more than one project. More information in the Projects tab.

  • Continuities

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Others

  • Publication year

    2004

  • Confidentiality

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Data specific for result type

  • Name of the periodical

    Experimental Cell Research

  • ISSN

    0014-4827

  • e-ISSN

  • Volume of the periodical

    298

  • Issue of the periodical within the volume

    -

  • Country of publishing house

    US - UNITED STATES

  • Number of pages

    11

  • Pages from-to

    218-228

  • UT code for WoS article

  • EID of the result in the Scopus database