Thermostability of multidomain proteins: chimeric mesophilic/thermophilic elongation factors EF-Tu

Result code in IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68378050%3A_____%2F04%3A00105329" target="_blank" >RIV/68378050:_____/04:00105329 - isvavai.cz</a>

Result on the web

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Result language

angličtina

Original language name

Thermostability of multidomain proteins: chimeric mesophilic/thermophilic elongation factors EF-Tu

Original language description

EF-Tus are abundant three-domain GTPases involved in mRNA translation in all known microorganisms. Their domain 1 has a GTPase activity, binds GDP and GTP and is called the G-domain. The high homology of various EF-Tus predetermines them for the elucidation of structural features of adaptation to different living conditions. The EF-Tu from moderately thermostable G+ bacterium Bacillus stearothermophilus (Bst), growing around 60C, was chosen to determine the contribution of individual domains to its thermostability to learn what makes it more thermostable than EF-Tu from mesophilic Escherichia coli (Ec). For this purpose chimeric forms of EF-Tu composed of mesophilic and thermophilic domains and isolated G-domains were prepared and their functional parameters and thermostability were characterized. The final thermostability of either EF-Tu was found to be the result of a cooperative interaction between the G-domain and domains 2+3. The G-domain set up the ôbasicö level of the thermos...

Czech name

Termostabilita vícedoménových proteinů: chimerické mezofilní/termofilní elongační faktory EF-Tu

Czech description

Faktory EF-Tu jsou hojně se vyskytující třídoménové GTPázy podílející se na translaci mRNA ve všech známých mikroorganismech. Jejich doména 1 má GTPázovou aktivitu, váže GDP a GTP a nazývá se doména G. Vysoká homologie různých EF-Tu je předurčuje k objasnění strukturních vlastností adaptace na různé životní podmínky. EF-Tu z mírně termostabilní G+ bakterie Bacillus stearothermophilus (Bst), rostoucí při cca 60°C, byla vybrána k určení podílu jednotlivých domén na její termostabilitě, abychom zjistili, co způsobuje jeho vyšší termostabilitu ve srovnání s EF-Tu z mezofilní Escherichia coli (Ec). Za tímto účelem byly připraveny chimerické formy EF-Tu složené z mezofilních a termofilních domén a izolovaných domén G a byly charakterizovány jejich funkční parametry a termostabilita. Bylo zjištěno, že konečná termostabilita obou EF-Tu je výsledkem kooperativní interakce mezi doménou G a doménami 2+3. Doména G nastavila "základní" hladinu termostability, která byla asi o 20°C vyšší u domény...

Type

D - Article in proceedings

CEP classification

EB - Genetics and molecular biology

OECD FORD branch

—

Project

<a href="/en/project/GA303%2F02%2F0689" target="_blank" >GA303/02/0689: Artificial Evolution of Thermostable Elongation Factor Tu</a><br>

Continuities

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Publication year

2004

Confidentiality

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Article name in the collection

EJB. The FEBS Journal

ISBN

—

ISSN

—

e-ISSN

—

Number of pages

219

Pages from-to

219

Publisher name

Blackwell Publishing

Place of publication

Oxford

Event location

Varšava

Event date

Jun 26, 2004

Type of event by nationality

WRD - Celosvětová akce

UT code for WoS article

—