Thermostability of multidomain proteins: chimeric mesophilic/thermophilic elongation factors EF-Tu
The result's identifiers
Result code in IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68378050%3A_____%2F04%3A00105330" target="_blank" >RIV/68378050:_____/04:00105330 - isvavai.cz</a>
Result on the web
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternative languages
Result language
angličtina
Original language name
Thermostability of multidomain proteins: chimeric mesophilic/thermophilic elongation factors EF-Tu
Original language description
EF-Tus are abundant three-domain GTPases involved in mRNA translation in all known microorganisms. Their domain 1 has a GTPase activity, binds GDP and GTP and is called the G-domain. The high homology of various EF-Tus predetermines them for the elucidation of structural features of adaptation to different living conditions. The EF-Tu from moderately thermostable G+ bacterium Bacillus stearothermophilus (Bst), growing around 60C, was chosen to determine the contribution of individual domains to its thermostability to learn what makes it more thermostable than EF-Tu from mesophilic Escherichia coli (Ec). For this purpose chimeric forms of EF-Tu composed of mesophilic and thermophilic domains and isolated G-domains were prepared and their functional parameters and thermostability were characterized. The final thermostability of either EF-Tu was found to be the result of a cooperative interaction between the G-domain and domains 2+3. The G-domain set up the ôbasicö level of the thermos...
Czech name
???
Czech description
Faktory EF-Tu jsou hojně se vyskytující třídoménové GTPázy podílející se na translaci mRNA ve všech známých mikroorganismech. Jejich doména 1 má GTPázovou aktivitu, váže GDP a GTP a nazývá se doména G. Vysoká homologie různých EF-Tu je předurčuje k objasnění strukturních vlastností adaptace na různé životní podmínky. EF-Tu z mírně termostabilní G+ bakterie Bacillus stearothermophilus (Bst), rostoucí při cca 60°C, byla vybrána k určení podílu jednotlivých domén na její termostabilitě, abychom zjistili, co způsobuje jeho vyšší termostabilitu ve srovnání s EF-Tu z mezofilní Escherichia coli (Ec). Za tímto účelem byly připraveny chimerické formy EF-Tu složené z mezofilních a termofilních domén a izolovaných domén G a byly charakterizovány jejich funkční parametry a termostabilita. Bylo zjištěno, že konečná termostabilita obou EF-Tu je výsledkem kooperativní interakce mezi doménou G a doménami 2+3. Doména G nastavila "základní" hladinu termostability, která byla asi o 20°C vyšší u domény...
Classification
Type
D - Article in proceedings
CEP classification
EB - Genetics and molecular biology
OECD FORD branch
—
Result continuities
Project
<a href="/en/project/GA303%2F02%2F0689" target="_blank" >GA303/02/0689: Artificial Evolution of Thermostable Elongation Factor Tu</a><br>
Continuities
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Others
Publication year
2004
Confidentiality
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Data specific for result type
Article name in the collection
FEBS Forum For Young Scientists, Abstract book
ISBN
—
ISSN
—
e-ISSN
—
Number of pages
7
Pages from-to
7
Publisher name
FEBS
Place of publication
Varšava
Event location
Varšava
Event date
Jun 24, 2004
Type of event by nationality
WRD - Celosvětová akce
UT code for WoS article
—