All

What are you looking for?

All
Projects
Results
Organizations

Quick search

  • Projects supported by TA ČR
  • Excellent projects
  • Projects with the highest public support
  • Current projects

Smart search

  • That is how I find a specific +word
  • That is how I leave the -word out of the results
  • “That is how I can find the whole phrase”

Thermostability of multidomain proteins: chimeric mesophilic/thermophilic elongation factors EF-Tu

The result's identifiers

  • Result code in IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68378050%3A_____%2F04%3A00105330" target="_blank" >RIV/68378050:_____/04:00105330 - isvavai.cz</a>

  • Result on the web

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternative languages

  • Result language

    angličtina

  • Original language name

    Thermostability of multidomain proteins: chimeric mesophilic/thermophilic elongation factors EF-Tu

  • Original language description

    EF-Tus are abundant three-domain GTPases involved in mRNA translation in all known microorganisms. Their domain 1 has a GTPase activity, binds GDP and GTP and is called the G-domain. The high homology of various EF-Tus predetermines them for the elucidation of structural features of adaptation to different living conditions. The EF-Tu from moderately thermostable G+ bacterium Bacillus stearothermophilus (Bst), growing around 60C, was chosen to determine the contribution of individual domains to its thermostability to learn what makes it more thermostable than EF-Tu from mesophilic Escherichia coli (Ec). For this purpose chimeric forms of EF-Tu composed of mesophilic and thermophilic domains and isolated G-domains were prepared and their functional parameters and thermostability were characterized. The final thermostability of either EF-Tu was found to be the result of a cooperative interaction between the G-domain and domains 2+3. The G-domain set up the ôbasicö level of the thermos...

  • Czech name

    ???

  • Czech description

    Faktory EF-Tu jsou hojně se vyskytující třídoménové GTPázy podílející se na translaci mRNA ve všech známých mikroorganismech. Jejich doména 1 má GTPázovou aktivitu, váže GDP a GTP a nazývá se doména G. Vysoká homologie různých EF-Tu je předurčuje k objasnění strukturních vlastností adaptace na různé životní podmínky. EF-Tu z mírně termostabilní G+ bakterie Bacillus stearothermophilus (Bst), rostoucí při cca 60°C, byla vybrána k určení podílu jednotlivých domén na její termostabilitě, abychom zjistili, co způsobuje jeho vyšší termostabilitu ve srovnání s EF-Tu z mezofilní Escherichia coli (Ec). Za tímto účelem byly připraveny chimerické formy EF-Tu složené z mezofilních a termofilních domén a izolovaných domén G a byly charakterizovány jejich funkční parametry a termostabilita. Bylo zjištěno, že konečná termostabilita obou EF-Tu je výsledkem kooperativní interakce mezi doménou G a doménami 2+3. Doména G nastavila "základní" hladinu termostability, která byla asi o 20°C vyšší u domény...

Classification

  • Type

    D - Article in proceedings

  • CEP classification

    EB - Genetics and molecular biology

  • OECD FORD branch

Result continuities

  • Project

    <a href="/en/project/GA303%2F02%2F0689" target="_blank" >GA303/02/0689: Artificial Evolution of Thermostable Elongation Factor Tu</a><br>

  • Continuities

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Others

  • Publication year

    2004

  • Confidentiality

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Data specific for result type

  • Article name in the collection

    FEBS Forum For Young Scientists, Abstract book

  • ISBN

  • ISSN

  • e-ISSN

  • Number of pages

    7

  • Pages from-to

    7

  • Publisher name

    FEBS

  • Place of publication

    Varšava

  • Event location

    Varšava

  • Event date

    Jun 24, 2004

  • Type of event by nationality

    WRD - Celosvětová akce

  • UT code for WoS article