An ensemble of crystallographic models enables the description of novel bromate-oxoanion species trapped within a protein crystal

Result code in IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F68378050%3A_____%2F06%3A00048476" target="_blank" >RIV/68378050:_____/06:00048476 - isvavai.cz</a>

Result on the web

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Result language

angličtina

Original language name

An ensemble of crystallographic models enables the description of novel bromate-oxoanion species trapped within a protein crystal

Original language description

Only a few protein-oxoanion crystal complexes have been described to date. Here, the structure of a protein soaked in a bromate solution has been determined to a resolution of 1.25 A and refined to final overall R/R(free) values of 18.04/21.3 (isotropic)and 11.25/14.67 (anisotropic). In contrast to the single-model approach, refinement of an ensemble of ten models enabled us to determine variances and statistically evaluate bond-length distances and angles in the oxoanions. In total, nine bromate positions, including two BrO(3)(-) x HBrO(3) dimer species, have been identified on the basis of the anomalous signal of the Br atoms. For all bromate ions, the main-chain amide atoms of the protein were identified as the dominant binding positions, a usefulproperty in any experimental phase-determination experiment.

Czech name

Soubor krystalografických modelů umožňující popis struktury nového komplexu bromičnanu s proteinem

Czech description

V této práci je popsána struktura komplexu tetragonálního lysozymu (HEWL) po namočení krystalu v roztoku bromičnanu. Struktura byla určena při rozlišení 1.25 ? a upřesněna isotropně na konečných celkových R/Rfree = 18.04/21.3 a anisotropně na R/Rfree = 11.25/14.67 za použití techniky mnohonásobného řešení. V porovnání s presentací struktury jedním modelem, presentace struktury za použití 10 možných modelů umožnila určit variance struktury a statisticky vyhodnotit valenční vzdálenosti a úhly v bromičnanech ve struktuře lysozymu. Na základě anomálního rozptylu bylo určeno devět poloh atomů bromu, z nichž čtyři jsou přítomny ve dvou dimerech BrO3-.HBrO3. Jako dominantní vazebná poloha bromičnanů byl určen dusík hlavního řetězce. Určení a charakter poloh bromičnanů ve struktuře lysozymu jsou důležité z hlediska potenciálního využití anomálního rozptylu na atomu Br při experimentálním určení fází při řešení struktur nových bílkovin.

Type

J_x - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)

CEP classification

EB - Genetics and molecular biology

OECD FORD branch

—

Project

—

Continuities

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Publication year

2006

Confidentiality

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Name of the periodical

Acta Crystallographica Section D-Biological Crystallography

ISSN

0907-4449

e-ISSN

—

Volume of the periodical

62

Issue of the periodical within the volume

Pt 9

Country of publishing house

DK - DENMARK

Number of pages

6

Pages from-to

996-1001

UT code for WoS article

—

EID of the result in the Scopus database

—