Avidin and streptavidin - ways how they can be determined using electroanalytically techniques
The result's identifiers
Result code in IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216224%3A14310%2F06%3A00015747" target="_blank" >RIV/00216224:14310/06:00015747 - isvavai.cz</a>
Result on the web
—
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternative languages
Result language
čeština
Original language name
Avidin a streptavidin - možnosti jejich elektroanalytického stanovení
Original language description
Ve dvacátých letech minulého století byl z vaječného bílku ptáků izolován protein avidin (Green, 1990). Je to bazický glykoprotein skládající se ze čtyř podjednotek o celkové molekulové hmotnosti přibližně 58 kDa (isoelektrický bod je 9.5) (Green, 1990).Protein podobných vlastností jako avidin, který byl o pár let později izolován z bakterie (Streptomyces avidinii), byl označen jako streptavidin (Weber, et al., 1989). Tento protein se skládá (stejně jako avidin) ze čtyř podjednotek jeho molekulová hmotnost je přibližně 66 kDa (isoelektrický bod 6.1), přičemž neobsahuje žádné sacharidy ve své molekule oproti avidinu (Wilchek and Bayer, 1990). Zmíněné proteiny získaly své jméno podle dychtivosti (avidity) s jakou se vážou k biotinu (vitamin H). Bylo zjištěno, že disociační konstanta této vazby se pohybuje okolo 10-15 M. Této interakce je využito v mnoha typech avidin-biotinových technologií, jako je imunohistochemie, elektronové mikroskopie, ELISA, DNA hybridizace a konstrukce biosensor
Czech name
Avidin a streptavidin - možnosti jejich elektroanalytického stanovení
Czech description
Ve dvacátých letech minulého století byl z vaječného bílku ptáků izolován protein avidin (Green, 1990). Je to bazický glykoprotein skládající se ze čtyř podjednotek o celkové molekulové hmotnosti přibližně 58 kDa (isoelektrický bod je 9.5) (Green, 1990).Protein podobných vlastností jako avidin, který byl o pár let později izolován z bakterie (Streptomyces avidinii), byl označen jako streptavidin (Weber, et al., 1989). Tento protein se skládá (stejně jako avidin) ze čtyř podjednotek jeho molekulová hmotnost je přibližně 66 kDa (isoelektrický bod 6.1), přičemž neobsahuje žádné sacharidy ve své molekule oproti avidinu (Wilchek and Bayer, 1990). Zmíněné proteiny získaly své jméno podle dychtivosti (avidity) s jakou se vážou k biotinu (vitamin H). Bylo zjištěno, že disociační konstanta této vazby se pohybuje okolo 10-15 M. Této interakce je využito v mnoha typech avidin-biotinových technologií, jako je imunohistochemie, elektronové mikroskopie, ELISA, DNA hybridizace a konstrukce biosensor
Classification
Type
D - Article in proceedings
CEP classification
CG - Electrochemistry
OECD FORD branch
—
Result continuities
Project
<a href="/en/project/GP525%2F04%2FP132" target="_blank" >GP525/04/P132: Study of protection mechanisms for stress-induced by heavy metals</a><br>
Continuities
Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)
Others
Publication year
2006
Confidentiality
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Data specific for result type
Article name in the collection
Vyziva zvirat 2006 - PROTEINY
ISBN
80-7157-954-8
ISSN
—
e-ISSN
—
Number of pages
400
Pages from-to
194-200
Publisher name
Mendel University of Agriculture and Forestry in Brno
Place of publication
Brno
Event location
Brno
Event date
Jun 6, 2006
Type of event by nationality
CST - Celostátní akce
UT code for WoS article
—