Bioaffinity microscale magnetic reactor for improved MS analysis of entire protein complex

Result code in IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00216275%3A25310%2F07%3A00005967" target="_blank" >RIV/00216275:25310/07:00005967 - isvavai.cz</a>

Alternative codes found

RIV/60162694:G44__/07:00001863

Result on the web

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Result language

angličtina

Original language name

Bioaffinity microscale magnetic reactor for improved MS analysis of entire protein complex

Original language description

One of the modern trends in biochemistry, especially in protein and peptide analysis, is focused on the utilization of magnetic separation technique for various steps of proteomic experiment such as protein fragmentation, separation, isolation/purification and pre-concentration of peptides before final identification by mass spectrometry. Magnetic particles provide universal system with additional convenience. The individual proteins or purified protein complex can be determined by MS. Components can beseparated (SDS-PAGE, 2D, HPLC, CZE) and subsequently digested, or the entire protein complex can be digested at first. The mixture of peptides that results from digestion without prior separation is more complex and in such a case even low level of contaminant as non-specific peptides and fragments can complicate identification of individual proteins. Affinity chromatography could be used for purification and isolation of specific peptides from more complex biological sample and enables

Czech name

Bioafinitní magnetický reaktor pro lepší MS analýzu proteinu

Czech description

Jeden z moderních trendů v biochemii, specielně v analýze proteinů a peptidů, je zaměřem na využití magnetické separace pro různé kroky proteomického experimentu jako je proteinová fragmentace, separace, izolace/purifikace a pre-koncentrace peptidů předfinální identifikací pomocí MS. Magnetické partikule představují univerzální systém s řadou výhod. Jednotlivé proteiny nebo purifikované komplexní proteiny mohou být analyzovány pomocí MS. Složky mohou být separovány (SDS-PAGE, 2D, HPLC, CZE) a následněštěpeny, nebo může být původní komplexní protein naštěpen nejdříve. Směs peptidů, které jsou výsledkem štěpení bez předešlé spearace jsou více komplexní a v některých případech mohou i nízké koncentrace kontaminantů nebo nespecifických peptidů a fragmentů komplikovat identifikaci jednotlivých proteinů. Afinitní chromatografie může být využita pro purifikaci a izolaci specifických peptidů z komplexního biologického vzorku a umožňuje jednodušší identifikaci při MS analýze. V této práci byl

Type

J_x - Unclassified - Peer-reviewed scientific article (Jimp, Jsc and Jost)

CEP classification

CB - Analytical chemistry, separation

OECD FORD branch

—

Project

<a href="/en/project/GA203%2F05%2F0241" target="_blank" >GA203/05/0241: Development of bioaffinity reactors for on-chip determination and analysis of epitopes with immunogenic or allergogenic potencial</a><br>

Continuities

Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Publication year

2007

Confidentiality

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Name of the periodical

Journal of American Society for Mass Spectrometry

ISSN

1044-0305

e-ISSN

—

Volume of the periodical

18

Issue of the periodical within the volume

5S

Country of publishing house

US - UNITED STATES

Number of pages

2

Pages from-to

—

UT code for WoS article

—

EID of the result in the Scopus database

—