All

What are you looking for?

All
Projects
Results
Organizations

Quick search

  • Projects supported by TA ČR
  • Excellent projects
  • Projects with the highest public support
  • Current projects

Smart search

  • That is how I find a specific +word
  • That is how I leave the -word out of the results
  • “That is how I can find the whole phrase”

An Investigation of interactions of matrix metalloproteinases with collagen by chronopotentiometric stripping analysis

The result's identifiers

  • Result code in IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F62156489%3A43210%2F08%3A00134121" target="_blank" >RIV/62156489:43210/08:00134121 - isvavai.cz</a>

  • Result on the web

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternative languages

  • Result language

    angličtina

  • Original language name

    An Investigation of interactions of matrix metalloproteinases with collagen by chronopotentiometric stripping analysis

  • Original language description

    Matrix metalloproteinases (MMPs) represent a family of structurally related zinc-dependent metallopeptidases. MMPs are able to degrade both majority and minority components of extracellular matrix include the native helix of collagen. These enzymes takepart in normal biological processes such as ontogenesis or wound healing but also in inflammatory, generative, and especially malign processes. Zinc ion plays structural and regulatory role in MMPs but it is mainly involved directly in the catalytic hydrolysis of protein substrates. The aim of this work was to propose and optimize the chronopotentiometric stripping analysis (CPSA) in connection with adsorptive transfer technique (AdTS) for MMP-9 detection. The method has been further employed to investigate MMP-9 interaction with collagen. Thanks to AdTS CPSA at hanging mercury drop electrode we were able to measure 5 ul sample volume. We optimized the following parameters: time of the accumulation of the sample on HMDE surface and the

  • Czech name

    Studium interakci mezi matrixovými metaloproteinásami s kolagen pomocí chronopotenciometrie

  • Czech description

    Matrix metaloproteináz (MMPs) představují rodinu strukturně příbuzných zinek-závislé metallopeptidasi. MMPs jsou schopny degradovat větší či menší složky extracelulární matrice obsahují nativní helix kolagen. Tyto enzymy se účastní v běžných biologickýchprocesech, jako jsou ontogeneze nebo hojení ran, ale také v zánětlivé, generativní, a zejména maligní procesy. Zinečnaté ionty hrají strukturální a regulační úlohu v MMPs, ale jsou zahrnuty hlavně přímo v katalytické hydrolýze bilkovýnných substrátů. Cílem této práce bylo navrhnout a optimalizovat chronopotenciometrickou analýzu (CPSA) v souvislosti s převodem adsorptive technika (AdTS) pro MMP-9 v obraze. Tato metoda byla dále využívána k prošetření MMP-9 interakce s kolagenem. Díky AdTS CPSA na visíkapka rtuti elektrody jsme byli schopni změřit objem 5 ml vzorku. My optimalizovány následující parametry: doba akumulace vzorku na povrch HMDE a složení podporující elektrolyt. Vhodná akumulační doba byla 90 s je pro oba MMP-9 a kolagenu

Classification

  • Type

    D - Article in proceedings

  • CEP classification

    CE - Biochemistry

  • OECD FORD branch

Result continuities

  • Project

    <a href="/en/project/IAA401990701" target="_blank" >IAA401990701: Study of binding of platinum cytostatics to DNA structure; Influence of metallothionein</a><br>

  • Continuities

    P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Others

  • Publication year

    2008

  • Confidentiality

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Data specific for result type

  • Article name in the collection

    12th International Conference on Electroanalysis

  • ISBN

  • ISSN

    0009-2770

  • e-ISSN

  • Number of pages

    1

  • Pages from-to

  • Publisher name

    Czech Chemical Society

  • Place of publication

    Prague, Czech Republic

  • Event location

  • Event date

  • Type of event by nationality

  • UT code for WoS article