Izolace a identifikace přirozeného elektronového akceptoru rostlinné cytokinindehydrogenasy a její interakce s nízkomolekulárními látkami
Cíle projektu
Cytokinindehydrogenasa (CKX) odbourává rostlinné hormony cytokininy oxidativním štěpením jejich postranního řetězce. Pravděpodobnými elektronovými akceptory pro tuto enzymovou reakci jsou látky chinonové povahy, avšak přirozené elektronové akceptory CKXnejsou dosud známy. Hlavním cílem tohoto projektu je izolace přirozeného elektronového akceptoru z kukuřice a jeho separace a identifikace pomocí HPLC, HPLC/MS a spektrometrických metod. Jednotlivé CKX enzymy jsou různě lokalizovány a v důsledku toho semohou lišit mechanismem katalýzy degradace cytokininů nebo způsobem přenosu elektronů. Jedním z cílů projektu je tedy porovnání biochemických vlastností a reakčního mechanismu sekretované a nesekretované CKX z Arabidopsis thaliana a kukuřice. Substituované fenylmočoviny vykazují cytokininový efekt a zdá se pravděpodobné, že jejich vysoká biologická aktivita in vivo je mimo jiné důsledkem ovlivnění hladiny endogenních cytokininů blokováním CKX aktivity. V rámci předkládaného projektu bychom
Klíčová slova
Veřejná podpora
Poskytovatel
Grantová agentura České republiky
Program
Standardní projekty
Veřejná soutěž
Standardní projekty 8 (SGA02005GA-ST)
Hlavní účastníci
—
Druh soutěže
VS - Veřejná soutěž
Číslo smlouvy
522/05/0448
Alternativní jazyk
Název projektu anglicky
Isolation and identification of physiological electron acceptor of plant cytokinin dehydrogenase and interaction with low molecular mass compounds
Anotace anglicky
Cytokinin dehydrogenase (CKX) degrades plant hormones cytokinins by oxidative cleavage of their side chain. Compounds of quinone nature are the likely electron acceptors in this enzymatic reaction, physiological electron acceptors for CKX are however sofar unknown. The main objective of this project is isolation of physiological electron acceptor from maize and its separation and identification by HPLC, HPLC/MS and spectrometric methods. Individual CKX enzymes are differently localized and in a consequence can differ in mechanism of catalytic degradation of cytokinins or electron transfer. One of the goals of proposed project is thus comparison of biochemical properties and reaction mechanism of secreted and non-secreted CKX from Arabidopsis thalianaand maize. It seems probable that a high biological activity of substituted phenylureas in vivo is at least partly due to their effect on levels of endogenous cytokinins by blocking the CKX activity. In the scope of this project we want to
Vědní obory
Kategorie VaV
ZV - Základní výzkum
CEP - hlavní obor
CE - Biochemie
CEP - vedlejší obor
CB - Analytická chemie, separace
CEP - další vedlejší obor
ED - Fyziologie
OECD FORD - odpovídající obory
(dle převodníku)10406 - Analytical chemistry
10608 - Biochemistry and molecular biology
10609 - Biochemical research methods
30105 - Physiology (including cytology)
Hodnocení dokončeného projektu
Hodnocení poskytovatelem
U - Uspěl podle zadání (s publikovanými či patentovanými výsledky atd.)
Zhodnocení výsledků projektu
Z floémových tekutin kukuřice byla izolována látka aktivující cytokinindehydrogenasu (CKX) po její oxidaci peroxidasou nebo polyfenoloxidasami, která byla identifikována jako 2,4-dihydroxy-7-methoxy-1,4-benzoxazin-3-on (DIMBOA). Přídavek cytokininu (CK)
Termíny řešení
Zahájení řešení
1. 1. 2005
Ukončení řešení
31. 12. 2007
Poslední stav řešení
U - Ukončený projekt
Poslední uvolnění podpory
2. 5. 2007
Dodání dat do CEP
Důvěrnost údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Systémové označení dodávky dat
CEP08-GA0-GA-U/04:3
Datum dodání záznamu
16. 12. 2008
Finance
Celkové uznané náklady
1 577 tis. Kč
Výše podpory ze státního rozpočtu
1 577 tis. Kč
Ostatní veřejné zdroje financování
0 tis. Kč
Neveřejné tuz. a zahr. zdroje finan.
0 tis. Kč
Základní informace
Uznané náklady
1 577 tis. Kč
Statní podpora
1 577 tis. Kč
100%
Poskytovatel
Grantová agentura České republiky
CEP
CE - Biochemie
Doba řešení
01. 01. 2005 - 31. 12. 2007