Beta amyloid protein and plant cysteine proteases influence the (3H)hemicholinium-3 binding site in vitro in rat hippocampus.

Kód výsledku v IS VaVaI

<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00023752%3A_____%2F99%3A00000003" target="_blank" >RIV/00023752:_____/99:00000003 - isvavai.cz</a>

Výsledek na webu

—

DOI - Digital Object Identifier

—

Jazyk výsledku

angličtina

Název v původním jazyce

Beta amyloid protein and plant cysteine proteases influence the (3H)hemicholinium-3 binding site in vitro in rat hippocampus.

Popis výsledku v původním jazyce

In vitro effects of beta amyloid peptide 1-40 and of two proteases bromelain and papain were evaluated on hippocampal synaptosomes of 3-month old Wistar rats. Our experiments suggest that 100 nM amyloid eliminates depolarization effects. However, no changes were measured under basal conditions. Proteases influence the choline uptake (bromelain) or the bindig of uptake inhibitor (papain) under both basal and stimulated conditions. The synaptosomal transport previously inhibited by amyloid is more sensitive to the effects of bromelain and papain.

Název v anglickém jazyce

Beta amyloid protein and plant cysteine proteases influence the (3H)hemicholinium-3 binding site in vitro in rat hippocampus.

Popis výsledku anglicky

In vitro effects of beta amyloid peptide 1-40 and of two proteases bromelain and papain were evaluated on hippocampal synaptosomes of 3-month old Wistar rats. Our experiments suggest that 100 nM amyloid eliminates depolarization effects. However, no changes were measured under basal conditions. Proteases influence the choline uptake (bromelain) or the bindig of uptake inhibitor (papain) under both basal and stimulated conditions. The synaptosomal transport previously inhibited by amyloid is more sensitive to the effects of bromelain and papain.

Druh

J_x - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

CEP obor

FH - Neurologie, neurochirurgie, neurovědy

OECD FORD obor

—

Projekt

<a href="/cs/project/GA305%2F99%2F1317" target="_blank" >GA305/99/1317: Funkční změny kapilár izolovaných z mozkové tkáně za normálního a patologického stárnutí, účinky rostlinných proteáz</a><br>

Návaznosti

P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)

Rok uplatnění

1999

Kód důvěrnosti údajů

S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Název periodika

Physiological Research

ISSN

0862-8408

e-ISSN

—

Svazek periodika

48

Číslo periodika v rámci svazku

suppl.1

Stát vydavatele periodika

CZ - Česká republika

Počet stran výsledku

1

Strana od-do

—

Kód UT WoS článku

—

EID výsledku v databázi Scopus

—