Visualization of protein digestion in the midgut of the acarid mite Lepidoglyphus destructor
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00027006%3A_____%2F11%3A00001941" target="_blank" >RIV/00027006:_____/11:00001941 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1002/arch.20441" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1002/arch.20441</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1002/arch.20441" target="_blank" >10.1002/arch.20441</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Visualization of protein digestion in the midgut of the acarid mite Lepidoglyphus destructor
Popis výsledku v původním jazyce
The resultsof in vivo enzymatic analysis indicate that cathepsins B, D, and G and cathepsin H or aminopeptidase-like activities are present in the midgut of L. destructor. Among these activities, cathepsin D-like activity was identified for the first time in the gut of L. destructor. All proteases mentioned are produced in the mesodeal lumen and form the food bolus together with ingested food, afterward passing through the gut to be defecated. The method used enables the visualization of protease activities in the gut of transparent animals. The results offer information on the ability of acaridid mites to digest protease substrates in vivo and indicate which proteases are digestive.
Název v anglickém jazyce
Visualization of protein digestion in the midgut of the acarid mite Lepidoglyphus destructor
Popis výsledku anglicky
The resultsof in vivo enzymatic analysis indicate that cathepsins B, D, and G and cathepsin H or aminopeptidase-like activities are present in the midgut of L. destructor. Among these activities, cathepsin D-like activity was identified for the first time in the gut of L. destructor. All proteases mentioned are produced in the mesodeal lumen and form the food bolus together with ingested food, afterward passing through the gut to be defecated. The method used enables the visualization of protease activities in the gut of transparent animals. The results offer information on the ability of acaridid mites to digest protease substrates in vivo and indicate which proteases are digestive.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
ED - Fyziologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
<a href="/cs/project/OC10019" target="_blank" >OC10019: Chemická biologie s inhibitory trávicích enzymů roztočů: Hledání nástrojů využitelných v supresi, detekci a chemické biologii roztočů Acari: Acaridida</a><br>
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2011
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Archives of Insect Biochemistry and Physiology
ISSN
0739-4462
e-ISSN
—
Svazek periodika
78
Číslo periodika v rámci svazku
2
Stát vydavatele periodika
US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku
13
Strana od-do
74-86
Kód UT WoS článku
000295289100002
EID výsledku v databázi Scopus
—