Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Klonování, biochemické vlastnosti a distribuce mykobakteriální haloalkan dehalogenázy

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00027162%3A_____%2F05%3A06000037" target="_blank" >RIV/00027162:_____/05:06000037 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

  • DOI - Digital Object Identifier

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Cloning, biochemical properties, and distribution of mycobacterial haloalkane dehalogenases

  • Popis výsledku v původním jazyce

    We describe here the cloning of the haloalkane dehalogenase genes dmbA and dmbB from Mycobacterium bovis and demonstrate the dehalogenase activity of their translation products. Both of these genes are widely distributed among species of the M.tuberculosis complex, including M. bovis, M. bovis BCG, M. africanum, M. caprae, M. microti, and M. pinnipedii, as shown by the PCR screening of 48 isolates from various hosts. The temperature optimum of DmbA and DmbB proteins determined with1,2-dibromoethane is 45°C. The melting temperature assessed by circular dichroism spectroscopy of DmbA is 47°C and DmbB is 57°C. The pH optimum of DmbA depends on composition of a buffer with maximal activity at 9.0. DmbB had a single pH optimum at pH6.5. Mycobacteria are currently the only genus known to carry more than one haloalkane dehalogenase gene, although putative haloalkane dehalogenases can be inferred in more then 20 different bacterial species by comparative genomics.

  • Název v anglickém jazyce

    Cloning, biochemical properties, and distribution of mycobacterial haloalkane dehalogenases

  • Popis výsledku anglicky

    We describe here the cloning of the haloalkane dehalogenase genes dmbA and dmbB from Mycobacterium bovis and demonstrate the dehalogenase activity of their translation products. Both of these genes are widely distributed among species of the M.tuberculosis complex, including M. bovis, M. bovis BCG, M. africanum, M. caprae, M. microti, and M. pinnipedii, as shown by the PCR screening of 48 isolates from various hosts. The temperature optimum of DmbA and DmbB proteins determined with1,2-dibromoethane is 45°C. The melting temperature assessed by circular dichroism spectroscopy of DmbA is 47°C and DmbB is 57°C. The pH optimum of DmbA depends on composition of a buffer with maximal activity at 9.0. DmbB had a single pH optimum at pH6.5. Mycobacteria are currently the only genus known to carry more than one haloalkane dehalogenase gene, although putative haloalkane dehalogenases can be inferred in more then 20 different bacterial species by comparative genomics.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)

  • CEP obor

    EE - Mikrobiologie, virologie

  • OECD FORD obor

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    Z - Vyzkumny zamer (s odkazem do CEZ)

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2005

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Applied and Environmental Microbiology

  • ISSN

    0099-2240

  • e-ISSN

  • Svazek periodika

    71

  • Číslo periodika v rámci svazku

    11

  • Stát vydavatele periodika

    US - Spojené státy americké

  • Počet stran výsledku

    10

  • Strana od-do

    6736-6745

  • Kód UT WoS článku

  • EID výsledku v databázi Scopus