Mutational analysis reveals a dual role of Mdm2 acidic domain in the regulation of p53 stability
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00159816%3A_____%2F12%3A%230000951" target="_blank" >RIV/00159816:_____/12:#0000951 - isvavai.cz</a>
Nalezeny alternativní kódy
RIV/00216224:14110/12:00065570
Výsledek na webu
<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.febslet.2012.05.034" target="_blank" >http://dx.doi.org/10.1016/j.febslet.2012.05.034</a>
DOI - Digital Object Identifier
<a href="http://dx.doi.org/10.1016/j.febslet.2012.05.034" target="_blank" >10.1016/j.febslet.2012.05.034</a>
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
Mutational analysis reveals a dual role of Mdm2 acidic domain in the regulation of p53 stability
Popis výsledku v původním jazyce
The exact role of the central acidic domain of Mdm2 in p53 degradation remains unclear. We therefore performed a systematic and comprehensive analysis of the acidic domain using a series of short deletions and found that only a minor part of the domain was indispensable for Mdm2-mediated p53 ubiquitylation. Moreover, we identified a short stretch of acidic amino acids required for p53 degradation but not ubiquitylation, indicating that, in addition to p53 ubiquitylation, the acidic domain might be involved in a critical post-ubiquitylation step in p53 degradation. Rather than representing a single functional domain, different parts of the acidic region perform separate functions in p53 degradation, suggesting that it might be possible to therapeutically target them independently.
Název v anglickém jazyce
Mutational analysis reveals a dual role of Mdm2 acidic domain in the regulation of p53 stability
Popis výsledku anglicky
The exact role of the central acidic domain of Mdm2 in p53 degradation remains unclear. We therefore performed a systematic and comprehensive analysis of the acidic domain using a series of short deletions and found that only a minor part of the domain was indispensable for Mdm2-mediated p53 ubiquitylation. Moreover, we identified a short stretch of acidic amino acids required for p53 degradation but not ubiquitylation, indicating that, in addition to p53 ubiquitylation, the acidic domain might be involved in a critical post-ubiquitylation step in p53 degradation. Rather than representing a single functional domain, different parts of the acidic region perform separate functions in p53 degradation, suggesting that it might be possible to therapeutically target them independently.
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
EB - Genetika a molekulární biologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2012
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
FEBS LETTERS
ISSN
0014-5793
e-ISSN
—
Svazek periodika
586
Číslo periodika v rámci svazku
16
Stát vydavatele periodika
NL - Nizozemsko
Počet stran výsledku
7
Strana od-do
2225-2231
Kód UT WoS článku
000306694800004
EID výsledku v databázi Scopus
—