Vše

Co hledáte?

Vše
Projekty
Výsledky výzkumu
Subjekty

Rychlé hledání

  • Projekty podpořené TA ČR
  • Významné projekty
  • Projekty s nejvyšší státní podporou
  • Aktuálně běžící projekty

Chytré vyhledávání

  • Takto najdu konkrétní +slovo
  • Takto z výsledků -slovo zcela vynechám
  • “Takto můžu najít celou frázi”

Recombinant production of human antimicrobial peptide LL-37 and its secondary structure

Identifikátory výsledku

  • Kód výsledku v IS VaVaI

    <a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00159816%3A_____%2F23%3A00079276" target="_blank" >RIV/00159816:_____/23:00079276 - isvavai.cz</a>

  • Výsledek na webu

    <a href="https://link.springer.com/article/10.1007/s11756-023-01539-8" target="_blank" >https://link.springer.com/article/10.1007/s11756-023-01539-8</a>

  • DOI - Digital Object Identifier

    <a href="http://dx.doi.org/10.1007/s11756-023-01539-8" target="_blank" >10.1007/s11756-023-01539-8</a>

Alternativní jazyky

  • Jazyk výsledku

    angličtina

  • Název v původním jazyce

    Recombinant production of human antimicrobial peptide LL-37 and its secondary structure

  • Popis výsledku v původním jazyce

    Antimicrobial peptides, including the human cathelicidin LL-37, offer a possible solution to the global problem of bacterial resistance to antibiotics. LL-37 peptide has potent antimicrobial effects against current multi-drug resistant bacterial strains. The peptide itself is also characterized by a very diverse range of immunomodulatory effects. The aim of this study was to produce antimicrobially active peptide LL-37 in E. coli in high yields using an own expression system pUbEx100 with the fusion protein ubiquitin. The results showed that the peptide GLL-37 could be produced in high amounts, but this peptide did not have antimicrobial activity compared to synthetically produced LL-37. CD spectroscopy results showed that the produced peptide GLL-37 is in alpha-helix form in contrast to the sLL-37 (random-coil form). The recombinant peptide GLL-37 can not bind to the membrane in the alpha-helix form, it would have to be in the form of a random-coil. This study confirms by CD spectroscopy the previously observed mechanism of access of LL-37 peptide to the bacterial membrane obtained by NMR.

  • Název v anglickém jazyce

    Recombinant production of human antimicrobial peptide LL-37 and its secondary structure

  • Popis výsledku anglicky

    Antimicrobial peptides, including the human cathelicidin LL-37, offer a possible solution to the global problem of bacterial resistance to antibiotics. LL-37 peptide has potent antimicrobial effects against current multi-drug resistant bacterial strains. The peptide itself is also characterized by a very diverse range of immunomodulatory effects. The aim of this study was to produce antimicrobially active peptide LL-37 in E. coli in high yields using an own expression system pUbEx100 with the fusion protein ubiquitin. The results showed that the peptide GLL-37 could be produced in high amounts, but this peptide did not have antimicrobial activity compared to synthetically produced LL-37. CD spectroscopy results showed that the produced peptide GLL-37 is in alpha-helix form in contrast to the sLL-37 (random-coil form). The recombinant peptide GLL-37 can not bind to the membrane in the alpha-helix form, it would have to be in the form of a random-coil. This study confirms by CD spectroscopy the previously observed mechanism of access of LL-37 peptide to the bacterial membrane obtained by NMR.

Klasifikace

  • Druh

    J<sub>imp</sub> - Článek v periodiku v databázi Web of Science

  • CEP obor

  • OECD FORD obor

    10602 - Biology (theoretical, mathematical, thermal, cryobiology, biological rhythm), Evolutionary biology

Návaznosti výsledku

  • Projekt

  • Návaznosti

    I - Institucionalni podpora na dlouhodoby koncepcni rozvoj vyzkumne organizace

Ostatní

  • Rok uplatnění

    2023

  • Kód důvěrnosti údajů

    S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů

Údaje specifické pro druh výsledku

  • Název periodika

    Biologia

  • ISSN

    0006-3088

  • e-ISSN

    1336-9563

  • Svazek periodika

    79

  • Číslo periodika v rámci svazku

    1

  • Stát vydavatele periodika

    SK - Slovenská republika

  • Počet stran výsledku

    11

  • Strana od-do

    263-273

  • Kód UT WoS článku

    001076907300002

  • EID výsledku v databázi Scopus