The many roles of molecular chaperones and co-chaperones in tumour biology
Identifikátory výsledku
Kód výsledku v IS VaVaI
<a href="https://www.isvavai.cz/riv?ss=detail&h=RIV%2F00209805%3A_____%2F12%3A%230000302" target="_blank" >RIV/00209805:_____/12:#0000302 - isvavai.cz</a>
Výsledek na webu
<a href="http://www.linkos.cz/files/klinicka-onkologie/174/4127.pdf" target="_blank" >http://www.linkos.cz/files/klinicka-onkologie/174/4127.pdf</a>
DOI - Digital Object Identifier
—
Alternativní jazyky
Jazyk výsledku
angličtina
Název v původním jazyce
The many roles of molecular chaperones and co-chaperones in tumour biology
Popis výsledku v původním jazyce
Molecular chaperones (heat-shock proteins, Hsps) are proteins that maintain intracellular homeostasis through folding and stabilisation of the conformation of other proteins. Molecular chaperones are critical for survival of cells that undergo cellular stress due to their ability to guard the proteome against misfolded proteins and aggregation. In addition to their canonical role in basic cellular homeostasis and protection against external stress, several molecular chaperones play a fundamental role inmalignant cell transformation. The level of molecular chaperones is increased in many solid tumours and haematological malignancies. The increased activity of Hsps in cancer cells reflects the ability of chaperones to compensate for stress caused by hypoxia, increased protein turnover and the presence of numerous mutated and potentially unstable proteins. In addition, chaperones allow tumour cells to tolerate genetic alterations by stabilising tertiary structure of mutated unstable prot
Název v anglickém jazyce
The many roles of molecular chaperones and co-chaperones in tumour biology
Popis výsledku anglicky
Molecular chaperones (heat-shock proteins, Hsps) are proteins that maintain intracellular homeostasis through folding and stabilisation of the conformation of other proteins. Molecular chaperones are critical for survival of cells that undergo cellular stress due to their ability to guard the proteome against misfolded proteins and aggregation. In addition to their canonical role in basic cellular homeostasis and protection against external stress, several molecular chaperones play a fundamental role inmalignant cell transformation. The level of molecular chaperones is increased in many solid tumours and haematological malignancies. The increased activity of Hsps in cancer cells reflects the ability of chaperones to compensate for stress caused by hypoxia, increased protein turnover and the presence of numerous mutated and potentially unstable proteins. In addition, chaperones allow tumour cells to tolerate genetic alterations by stabilising tertiary structure of mutated unstable prot
Klasifikace
Druh
J<sub>x</sub> - Nezařazeno - Článek v odborném periodiku (Jimp, Jsc a Jost)
CEP obor
FD - Onkologie a hematologie
OECD FORD obor
—
Návaznosti výsledku
Projekt
Výsledek vznikl pri realizaci vícero projektů. Více informací v záložce Projekty.
Návaznosti
P - Projekt vyzkumu a vyvoje financovany z verejnych zdroju (s odkazem do CEP)
Ostatní
Rok uplatnění
2012
Kód důvěrnosti údajů
S - Úplné a pravdivé údaje o projektu nepodléhají ochraně podle zvláštních právních předpisů
Údaje specifické pro druh výsledku
Název periodika
Klinická onkologie
ISSN
0862-495X
e-ISSN
—
Svazek periodika
25
Číslo periodika v rámci svazku
supplementum 2
Stát vydavatele periodika
CZ - Česká republika
Počet stran výsledku
5
Strana od-do
"2S45"-"2S49"
Kód UT WoS článku
—
EID výsledku v databázi Scopus
—